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4.4.1.2. Estructura secundaria de las proteínas

Estructura secundaria de las proteínas

La estructura secundaria de una proteína es la disposición en el espacio de la secuencia de aminoácidos o estructura primaria. Se debe a la capacidad de rotación de los enlaces que forman el carbono α, y a los radicales de los aminoácidos, que hacen que el polipéptido adquiera una disposición espacial estable, la estructura secundaria.

La estructura secundaria de la cadena polipeptídica depende de los aminoácidos que la forman.

Es el mayor nivel estructural que alcanzan las proteínas fibrosas.

Se conocen tres tipos de estructura secundaria:

α-hélice

La estructura secundaria en la α-hélice se forma al enrollarse helicoidalmente la cadena peptídica sobre sí misma, de forma dextrógira (en el sentido de las agujas del reloj).

Este tipo de estructura es típico de proteínas que poseen elevado número de aminoácidos con radicales grandes o hidrófilos, ya que las cargas interactúan con las moléculas de agua que la rodean. La estructura se estabiliza, gracias a la gran cantidad de enlaces por puentes de hidrógeno que se establecen entre el -NH de un aminoácido y el –C=O del cuarto aminoácido que le sigue en la espiral. La α-hélice presenta 3,6 aminoácidos por vuelta.

Por esto, en la α-hélice, los oxígenos de todos los grupos –C=O quedan orientados en el mismo sentido, y los hidrógenos de todos los grupos -NH quedan orientados justo en el sentido contrario, mientras que los radicales de los aminoácidos quedan dirigidos hacia el exterior de la α-hélice.

Las cadenas laterales de los aminoácidos no intervienen en los enlaces, por lo que proteínas con estructuras primarias muy diferentes pueden presentar la misma estructura secundaria.

Algunas cadenas laterales de aminoácidos pueden reaccionar con otras con carga del mismo signo, y desestabilizar la estructura, por lo que se puede encontrar en una misma proteína zonas en las que no se aprecie la α-hélice.

Alpha-helix.jpg
By Alejandro Porto - Derivada de File:AlphaHelixProtein.jpg de Maksim e imagen generada de archivo pdb con Jmol (un visor Java de código abierto para estructuras químicas en tres dimensiones. http://www.jmol.org/) ., CC BY-SA 3.0, Link

Conformación β o lámina plegada

Otra forma de disponerse en el espacio la estructura primaria de una proteína es la conformación β o lámina plegada, como la que se da en la b-queratina, presente en uñas, pelos y plumas.

Es una estructura en forma de zig-zag, forzada por la rigidez del enlace peptídico y la apolaridad de los radicales de los aminoácidos que componen la molécula. Varias cadenas se disponen en paralelo, formando una lámina plegada.

Se estabiliza creando puentes de hidrógeno entre los grupos –C=O y –NH de las cadenas paralelas. No existen enlaces de hidrógeno entre los aminoácidos próximos de la cadena polipeptídica.

Figure 03 04 07

By CNX OpenStax [CC BY 4.0], via Wikimedia Commons

Hélice de colágeno

Además de la α-hélice y de la lámina plegada, existen otros tipos de estructuras secundarias, como la triple hélice del colágeno.

Es la estructura secundaria que presenta el colágeno, que forma parte de los tendones y los tejidos conectivos; se trata de una estructura particularmente rígida.

El colágeno posee una disposición en hélice especial, algo más alargada que la α-hélice, debido a la abundancia de glicina, prolina e hidroxiprolina. Estos aminoácidos poseen una estructura que dificulta mucho la formación de enlaces de hidrógeno, por lo que no se forma una α-hélice sino una hélice levógira algo más estirada que la α-hélice, teniendo únicamente tres aminoácidos por vuelta.

El colágeno está formado por la asociación de tres hélices levógiras, que se enrollan entre ellas en sentido dextrógiro, y se unen mediante enlaces de tipo puente de hidrógeno.

By Vossman. Modificado por Alejandro Porto (File:Collagentriplehelix.png) [CC BY-SA 3.0], via Wikimedia Commons

 

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