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4.4.2. Propiedades de las proteinas

Propiedades de las proteínas

Las propiedades de las proteínas dependen de los aminoácidos que las forman, cuyos radicales libres que sobresalen, reaccionan con otras moléculas.

El centro activo de la proteína está formado por los aminoácidos de una proteína cuyos radicales poseen la capacidad de unirse a otras moléculas y de reaccionar con ellas.

Solubilidad

En general, las proteínas fibrosas son insolubles en agua, mientras que las globulares son hidrosolubles.

Las proteínas globulares tienen una elevada masa molecular, por lo que, al disolverse, dan lugar a dispersiones coloidales. En ellas, muchos de los aminoácidos apolares se sitúan en el interior de la proteína, y en los polares, los radicales (-R) libres de los aminoácidos polares se enlazan por puentes de hidrógeno con las moléculas de agua que quedan por el exterior. De este modo, la proteína queda recubierta por una capa de moléculas de agua (capa de solvatación) que impide que se pueda unir a otras proteínas.

Si esta capa de solvatación desaparece, se producen interacciones entre distintas partes de la proteína que la harán insoluble y precipitará.

Desnaturalización de las proteínas

La desnaturalización de una proteína se produce cuando se rompen los enlaces que mantienen la configuración espacial de la proteína, perdiéndose las estructuras secundarias, terciaria (principalmente) y cuaternaria. Como consecuencia de esto, pierde sus propiedades y no pueden realizar su función.

Si en una dispersión coloidal de proteínas se producen cambios ambientales desfavorables, como aumento de la temperatura, variaciones de pH, alteraciones en la concentración salina del medio, agitación molecular, etc., los enlaces (puentes de hidrógeno, fuerzas de van der Waals, interacciones hidrofóbicas, etc.) que mantienen la conformación globular pueden romperse y la proteína adopta la conformación filamentosa. La proteína precipitará, pero también, al alterarse el centro activo, desaparecerán sus propiedades y dejarán de ser funcionales.

La desnaturalización no afecta a los enlaces peptídicos, pero sí se ven afectados los puentes disulfuro, los puentes de hidrógeno y las interacciones débiles.

Algunas veces, se produce la renaturalización, cuando al volver a las condiciones normales, la proteína recupera la conformación primitiva.

La desnaturalización puede ser:

  • Irreversible. Si la proteína desnaturalizada no puede recuperar su conformación nativa ni su funcionalidad.
  • Reversible. Se produce renaturalización, recuperando la proteína su conformación nativa y funcionalidad.

Algunos ejemplos de desnaturalización de la vida cotidiana son cuando se corta la leche por la desnaturalización de la caseína, la precipitación de la clara de huevo al desnaturalizarse la ovoalbúmina por efecto del calor, la “permanente” o fijación de un peinado del cabello por efecto del calor sobre las queratinas del pelo, etcétera.

Desnaturalización de proteínas
De Alejandro Porto - Derivada de File:Protein folding.png de Emw, CC BY-SA 3.0, Enlace


Especificidad de las proteínas

La función de una proteína viene determinada por la estructura primaria, que a su vez, determina los niveles estructurales superiores.

En algunas proteínas, algunos aminoácidos pueden ser sustituidos por otros manteniendo ésta su función. Esto ha hecho que, durante el proceso evolutivo, se haya dado lugar a una gran variabilidad de proteínas, lo que permite que cada especie tenga sus proteínas específicas y que, incluso, aparezcan diferencias entre individuos de la misma especie. Las diferencias entre proteínas homólogas, es decir, con la misma función, son grandes entre especies alejadas evolutivamente y escasas entre especies emparentadas.

Se distinguen dos tipos de especificidad:

  • Especificidad de función. Cada proteína está especializada en una determinada función. La secuencia de aminoácidos condiciona la estructura cuaternaria de la proteína, que es la responsable, en última instancia, de su función característica. Una pequeña variación en la secuencia de aminoácidos puede provocar la pérdida de funcionalidad de la proteína.
  • Especificidad de especie. Cada especie tiene proteínas exclusivas, pero las proteínas que desempeñan la misma función en diferentes especies suelen tener una composición y estructura similares. A estas proteínas se les llama proteínas homólogas, como la insulina, exclusiva de vertebrados, pero cuya cadena A es idéntica en la especie humana, el cerdo, el perro, el conejo y el cachalote.

Capacidad amortiguadora

Las proteínas, como los aminoácidos que las componen, tienen un comportamiento anfótero. Tienden a amortiguar las variaciones de pH del medio, ya que pueden comportarse como un ácido (liberando protones) o una base (captando protones).

Preguntas que han salido en exámenes de acceso a la Universidad (Selectividad, EBAU, EvAU)

Aragón, Julio de 2020, cuestión 6.

Cuando las proteínas de la dieta llegan al estómago, donde el pH es de 2 aproximadamente, se desnaturalizan. Precisamente es en este órgano donde una enzima denominada pepsina se encarga de digerir parcialmente las proteínas, mediante la ruptura de los enlaces que hay entre los aminoácidos. Una vez que el contenido del estómago pasa al intestino, donde el pH es de 7 aproximadamente, la actividad de la pepsina se detiene y las proteínas siguen siendo digeridas por otras enzimas diferentes: (2 puntos)

a) ¿Qué significa que las proteínas de la dieta se desnaturalizan? ¿Por qué se desnaturalizan? Cite otro factor físico que produzca este mismo efecto (0,5 puntos)
b) Según el enunciado, durante la digestión se rompen unos enlaces ¿Cómo se denominan? (0,2 puntos)
c) ¿Qué es una enzima? (0,5 puntos)
d) ¿Por qué la pepsina tiene actividad en el estómago y no en el intestino? ¿Por qué las enzimas intestinales sí que tienen actividad en esa región? (0,8 puntos)

Andalucía, Septiembre de 2017, opción A, cuestión 4.

Si se compara la consistencia de un huevo antes y después de cocerlo se observa que la clara, un producto gelatinoso y transparente, se transforma en otro de mayor consistencia y opaco a la luz.

a) Explique por qué se produce este cambio [0,5].

b) ¿Por qué se mantienen las propiedades nutritivas de la clara del huevo después de cocerlo? [0,5]. Razone las respuestas.

Comunidad Valenciana, Junio de 2019, opción B, bloque 1, cuestión 2

Desnaturalización de proteínas:

a) Explica qué es la desnaturalización de proteínas;

b) Explica brevemente dos tipos de desnaturalización;

c) Cita dos de los factores que provocan la desnaturalización proteica e indica cómo actúan.

Cantabria, Junio de 2021, pregunta 2

2. (1,25 puntos).

Razone porqué la modificación del entorno físico-químico de una proteína puede modificar su función. (0,5)
Mediante un dibujo, en el que se represente el centro activo de una enzima y su correspondiente sustrato indique y razone cómo afectarían dichas modificaciones a la actividad de la enzima. (0.5)
Cite un agente químico y otro físico capaces de producir ese efecto. (0,25)

Murcia, Junio de 2023, pregunta 1.1.

En relación con las proteínas:

A) Indique el nombre de los monómeros o unidades moleculares que forman las proteínas y el del enlace que los une; describa dicho enlace (0,6 puntos).
B) Explique en qué consiste la desnaturalización de una proteína y cómo afecta a la misma; mencione tres condiciones en las que se produce este fenómeno (1 punto).
C)¿Es la desnaturalización de las proteínas un proceso reversible? Razone la respuesta (0,4 puntos).

Madrid, Julio de 2023, pregunta B.4.

En relación con las proteínas:

a) Nombre el enlace entre aminoácidos para formar una cadena de proteína e indique los grupos implicados en su formación (0,75 puntos).
b) ¿Cómo se llama el proceso que sufre una proteína con función enzimática sometida a altas temperaturas? ¿Es este un proceso reversible? (0,5 puntos).
c) Indique cuál o cuáles de las siguientes características se verán afectadas por el proceso del apartado b) y cuál o cuáles no se verán afectadas: estructura tridimensional, secuencia de aminoácidos, actividad enzimática (0,75 puntos).

Ideas fundamentales sobre las propiedades de las proteínas

Las propiedades de las proteínas dependen de los aminoácidos que las forman, cuyos radicales libres que sobresalen, reaccionan con otras moléculas. El centro activo de la proteína está formado por los aminoácidos de una proteína cuyos radicales poseen la capacidad de unirse a otras moléculas y de reaccionar con ellas.

Repasando las propiedades de las proteínas

Pregunta

¿Qué caracteriza a las proteínas fibrosas en términos de solubilidad?

Respuestas

Son hidrosolubles.

Son insolubles en agua.

Forman dispersiones coloidales.

Tienen radicales polares.

Retroalimentación

Pregunta

¿Qué ocurre con las proteínas globulares al desnaturalizarse?

Respuestas

Se vuelven hidrosolubles.

Se mantienen estables.

Adoptan una conformación filamentosa.

Forman puentes de hidrógeno con otras proteínas.

Retroalimentación

Pregunta

¿Qué ocurre con las proteínas durante la renaturalización?

Respuestas

Se desnaturalizan irreversiblemente.

Recuperan su conformación nativa y funcionalidad.

Se convierten en proteínas fibrosas.

Pierden sus enlaces peptídicos.

Retroalimentación

Pregunta

¿Qué ocurre si se alteran las condiciones ambientales de una proteína globular?

Respuestas

Se vuelve hidrosoluble.

Mantiene su estructura terciaria.

Se desnaturaliza y precipita.

Experimenta una renaturalización espontánea.

Retroalimentación

Pregunta

¿Cuál es el efecto de la desnaturalización en la capacidad funcional de las proteínas?

Respuestas

Aumenta.

Disminuye.

Permanece igual.

Se invierte.

Retroalimentación

Pregunta

¿Qué enlaces se mantienen intactos durante la desnaturalización de las proteínas?

Respuestas

Enlaces iónicos.

Enlaces fosfodiéster.

Enlaces peptídicos.

Enlaces covalentes.

Retroalimentación

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