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4.5.1. Estructura de las enzimas

Estructura de las enzimas

A excepción de las ribozimas, todas las enzimas son proteínas globulares, pudiendo estar formadas únicamente por cadenas polipeptídicas o contener, además, otro grupo no proteico.

Según su estructura, se pueden diferenciar dos tipos de enzimas:

  • Holoproteínas, enzimas formadas solamente por polipéptidos.
  • Holoenzimas, enzimas formadas por la asociación de una parte polipeptídica o apoenzima y de una parte no polipeptídica o cofactor.

Las holoenzimas están formadas por el apoenzima (polipétido) y el cofactor.

Los cofactores pueden ser:

  • Cofactores inorgánicos, como los iones metálicos (Fe2+, Cu2+, Mn2+, Zn2+,…), que se encuentran en pequeñas cantidades (menos de un 0,1 por 100, por lo que son oligoelementos). Por ejemplo, el Zn en las carboxipeptidasas, el Mg en las quinasas, el K en la piruvatoquinasa, etc.
  • También pueden ser cofactores orgánicos, como
    • Coenzimas, moléculas que actúan asociadas débilmente a enzimas, como, por ejemplo, el FAD+, el NAD+, las vitaminas, etc. Así pues, los oligoelementos y las vitaminas resultan imprescindibles para los organismos, ya que son cofactores de diversas enzimas.
    • Los grupos prostéticos, moléculas fuertemente unidas por enlaces covalentes a la cadena polipeptídica, como, por ejemplo, el grupo hemo en los citocromos, el grupo hemino en las peroxidasas, etc.

Distinguimos, entonces, en una holoenzima:

  • La apoenzima, parte proteica que se encarga de proporcionar la estructura espacial específica que permite la unión a los sustratos, moléculas sobre las que actúan las enzimas en las reacciones químicas.
  • El cofactor, parte no proteica que forma los componentes enzimáticos que llevan a cabo la reacción.

 

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