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4.5.4. Regulación de la actividad enzimática

La velocidad de las reacciones enzimáticas depende de una serie de factores, entre los que están los siguientes:


Influencia de la temperatura

Si suministramos energía en forma de calor a una reacción enzimática, al ser captada por las moléculas es transformada en energía cinética. De este modo, aumenta el movimiento de las moléculas y el número de encuentro intermoleculares. Así, el incremento de la temperatura aumenta la velocidad de las reacciones químicas.

Si la temperatura es demasiado alta, la enzima pierde su estructura terciaria, se desnaturaliza y deja de ser funcional. Existe una temperatura óptima para la cual la actividad enzimática es máxima.

Si disminuye la temperatura, también disminuye la actividad, pero la enzima no se destruye, y el proceso es reversible.

Influencia del pH

Todas enzimas presentan un pH óptimo en el que tienen máxima efectividad, aunque pueden funcionar entre dos valores límites de pH. Si el pH está fuera de esos límites, la enzima se desnaturaliza y deja de actuar.

Influencia de la concentración de sustrato

Si aumenta la concentración de sustrato, manteniendo constante la concentración de la enzima, la velocidad de la reacción aumenta. Al haber más moléculas de sustrato, es más probable que se produzca el encuentro entre enzima y sustrato.

Este aumento de la velocidad tiene un límite, ya que si la concentración de sustrato es excesiva, todas enzimas se encontrarán en forma de complejo E-S, estarán saturados, y la velocidad de la reacción no aumentará.

Si se disminuye la concentración de sustrato, la velocidad de la reacción química disminuirá.

Actividad interactiva: Cinética enzimática.

Efecto de los activadores

            Hay algunos iones que favorecen la unión entre la enzima y el sustrato. Por ejemplo, la enzima fosforilasa se activa por presencia de iones magnesio Mg2+, formando ATP a partir de ADP y un grupo fosfato (H3PO4).

Efecto de los inhibidores

Los inhibidores son sustancias que disminuyen la actividad y la eficacia de una enzima o bien impiden completamente la actuación de la misma. La inhibición puede ser de dos tipos: irreversible y reversible.

  • La inhibición irreversible o envenenamiento de la enzima tiene lugar cuando el inhibidor se fija permanentemente al centro activo de la enzima alterando su estructura y, por tanto, inutilizándola.
  • La inhibición reversible tiene lugar cuando se impide temporalmente el normal funcionamiento de la enzima, sin inutilizar el centro activo. Existen dos formas: competitiva y no competitiva.
    • La inhibición reversible competitiva se produce cuando el inhibidor es similar al sustrato, por lo que ambos pueden fijarse al centro activo de la enzima.
      • Si se fija el sustrato a la enzima, se forman los productos.
      • Si se fija el inhibidor, la enzima no puede actuar hasta que no se libera de dicho inhibidor.
    • La inhibición reversible no competitiva es debida a un inhibidor que se une al enzima por un sitio diferente al que lo hace el sustrato, alterando su conformación. También puede actuar sobre el complejo enzima-sustrato haciéndolo fijo.

Animación: Inhibición no competitiva.

Animación: Inhibición enzimática.

 

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