Los anticuerpos son proteínas sintetizadas por células plasmáticas (linfocitos B), capaces de unirse de forma específica a un antígeno y bloquearlo.

Los anticuerpos, llamados también inmunoglobulinas, son proteínas con una pequeña parte glucídica. La estructura del anticuerpo tiene forma de Y. Cada molécula de anticuerpo está formado por cuatro cadenas polipeptídicas unidas entre sí por puentes disulfuro (-S-S-) unidas a un oligosacárido. Por tanto, estas proteínas tienen estructura cuaternaria, adquiriendo una forma de "Y". 

• Dos cadenas son más largas (cadenas pesadas o H), idénticas entre sí.
• Dos cadenas más cortas (cadenas ligeras o L), y también idénticas.

Cada molécula de anticuerpo presenta dos regiones:

• Región constante: es la misma para cada clase de anticuerpo, pero diferentes entre ellos. Se corresponde con la base de la Y y la parte inferior de los brazos. Pertenece al extremo C-terminal de las cadenas polipeptídicas, que sirve para que sean reconocidos por los linfocitos.
• Región variable, en la parte superior de la Y, donde se encuentran los extremos amino terminales de las cadenas polipeptídicas. En esta zona se distingue el parátopo (formado por unos pocos aminoácidos), que es el lugar de unión con los determinantes antigénicos o epítopo.

Así, cada inmunoglobulina (o anticuerpo) se puede unir a dos moléculas de antígeno, por lo que se dice que es bivalente o que tiene valencia 2. Algunos anticuerpos se asocian para formar dímeros o pentámeros, con dos o cinco monómeros, respectivamente, donde se pueden unir a más moléculas de antígeno.

La parte glucídica del anticuerpo está formada por cadenas de polisacáridos unidas covalentemente a la región constante de las cadenas largas. Su función no está clara, pero parece ser que interviene en la secreción de la inmunoglobulina o en su protección ante el ataque enzimático.

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