4.4.2. Propiedades de las proteínas
Propiedades de las proteínas
Las propiedades de las proteínas dependen de los aminoácidos que las forman, cuyos radicales libres que sobresalen, reaccionan con otras moléculas.
El centro activo de la proteína está formado por los aminoácidos de una proteína cuyos radicales poseen la capacidad de unirse a otras moléculas y de reaccionar con ellas.
En general, las proteínas fibrosas son insolubles en agua, mientras que las globulares son hidrosolubles.
Las proteínas globulares tienen una elevada masa molecular, por lo que, al disolverse, dan lugar a dispersiones coloidales. En ellas, muchos de los aminoácidos apolares se sitúan en el interior de la proteína, y en los polares, los radicales (-R) libres de los aminoácidos polares se enlazan por puentes de hidrógeno con las moléculas de agua que quedan por el exterior. De este modo, la proteína queda recubierta por una capa de moléculas de agua (capa de solvatación) que impide que se pueda unir a otras proteínas.
Si esta capa de solvatación desaparece, se producen interacciones entre distintas partes de la proteína que la harán insoluble y precipitará.
La desnaturalización de una proteína se produce cuando se rompen los enlaces que mantienen la configuración espacial de la proteína, perdiéndose las estructuras secundarias, terciaria (principalmente) y cuaternaria. Como consecuencia de esto, pierde sus propiedades y no pueden realizar su función.
Si en una dispersión coloidal de proteínas se producen cambios ambientales desfavorables, como aumento de la temperatura, variaciones de pH, alteraciones en la concentración salina del medio, agitación molecular, etc., los enlaces (puentes de hidrógeno, fuerzas de van der Waals, interacciones hidrofóbicas, etc.) que mantienen la conformación globular pueden romperse y la proteína adopta la conformación filamentosa. La proteína precipitará, pero también, al alterarse el centro activo, desaparecerán sus propiedades y dejarán de ser funcionales.
La desnaturalización no afecta a los enlaces peptídicos, pero sí se ven afectados los puentes disulfuro, los puentes de hidrógeno y las interacciones débiles.
Algunas veces, se produce la renaturalización, cuando al volver a las condiciones normales, la proteína recupera la conformación primitiva.
La desnaturalización puede ser:
- Irreversible. Si la proteína desnaturalizada no puede recuperar su conformación nativa ni su funcionalidad.
- Reversible. Se produce renaturalización, recuperando la proteína su conformación nativa y funcionalidad.
Algunos ejemplos de desnaturalización de la vida cotidiana son cuando se corta la leche por la desnaturalización de la caseína, la precipitación de la clara de huevo al desnaturalizarse la ovoalbúmina por efecto del calor, la “permanente” o fijación de un peinado del cabello por efecto del calor sobre las queratinas del pelo, etcétera.
De Alejandro Porto - Derivada de File:Protein folding.png de Emw, CC BY-SA 3.0, Enlace
La función de una proteína viene determinada por la estructura primaria, que a su vez, determina los niveles estructurales superiores.
En algunas proteínas, algunos aminoácidos pueden ser sustituidos por otros manteniendo ésta su función. Esto ha hecho que, durante el proceso evolutivo, se haya dado lugar a una gran variabilidad de proteínas, lo que permite que cada especie tenga sus proteínas específicas y que, incluso, aparezcan diferencias entre individuos de la misma especie. Las diferencias entre proteínas homólogas, es decir, con la misma función, son grandes entre especies alejadas evolutivamente y escasas entre especies emparentadas.
Se distinguen dos tipos de especificidad:
- Especificidad de función. Cada proteína está especializada en una determinada función. La secuencia de aminoácidos condiciona la estructura cuaternaria de la proteína, que es la responsable, en última instancia, de su función característica. Una pequeña variación en la secuencia de aminoácidos puede provocar la pérdida de funcionalidad de la proteína.
- Especificidad de especie. Cada especie tiene proteínas exclusivas, pero las proteínas que desempeñan la misma función en diferentes especies suelen tener una composición y estructura similares. A estas proteínas se les llama proteínas homólogas, como la insulina, exclusiva de vertebrados, pero cuya cadena A es idéntica en la especie humana, el cerdo, el perro, el conejo y el cachalote.
Las proteínas, como los aminoácidos que las componen, tienen un comportamiento anfótero. Tienden a amortiguar las variaciones de pH del medio, ya que pueden comportarse como un ácido (liberando protones) o una base (captando protones).
Preguntas que han salido en exámenes de acceso a la Universidad (Selectividad, EBAU, EvAU)
Aragón, Julio de 2020, cuestión 6.
6. Cuando las proteínas de la dieta llegan al estómago, donde el pH es de 2 aproximadamente, se desnaturalizan. Precisamente es en este órgano donde una enzima denominada pepsina se encarga de digerir parcialmente las proteínas, mediante la ruptura de los enlaces que hay entre los aminoácidos. Una vez que el contenido del estómago pasa al intestino, donde el pH es de 7 aproximadamente, la actividad de la pepsina se detiene y las proteínas siguen siendo digeridas por otras enzimas diferentes: (2 puntos)
a) ¿Qué significa que las proteínas de la dieta se desnaturalizan? ¿Por qué se desnaturalizan? Cite otro factor físico que produzca este mismo efecto (0,5 puntos)
b) Según el enunciado, durante la digestión se rompen unos enlaces ¿Cómo se denominan? (0,2 puntos)
c) ¿Qué es una enzima? (0,5 puntos)
d) ¿Por qué la pepsina tiene actividad en el estómago y no en el intestino? ¿Por qué las enzimas intestinales sí que tienen actividad en esa región? (0,8 puntos)
Andalucía, Septiembre de 2017, opción A, cuestión 4.
Si se compara la consistencia de un huevo antes y después de cocerlo se observa que la clara, un producto gelatinoso y transparente, se transforma en otro de mayor consistencia y opaco a la luz.
a) Explique por qué se produce este cambio [0,5].
b) ¿Por qué se mantienen las propiedades nutritivas de la clara del huevo después de cocerlo? [0,5]. Razone las respuestas.
Comunidad Valenciana, Junio de 2019, opción B, bloque 1, cuestión 2
Desnaturalización de proteínas:
a) Explica qué es la desnaturalización de proteínas;
b) Explica brevemente dos tipos de desnaturalización;
c) Cita dos de los factores que provocan la desnaturalización proteica e indica cómo actúan.
Cantabria, Junio de 2021, pregunta 2
2. (1,25 puntos).
Razone porqué la modificación del entorno físico-químico de una proteína puede modificar su función. (0,5)
Mediante un dibujo, en el que se represente el centro activo de una enzima y su correspondiente sustrato indique y razone cómo afectarían dichas modificaciones a la actividad de la enzima. (0.5)
Cite un agente químico y otro físico capaces de producir ese efecto. (0,25)
Ideas fundamentales sobre las propiedades de las proteínas
Las propiedades de las proteínas dependen de los aminoácidos que las forman, cuyos radicales libres que sobresalen, reaccionan con otras moléculas. El centro activo de la proteína está formado por los aminoácidos de una proteína cuyos radicales poseen la capacidad de unirse a otras moléculas y de reaccionar con ellas.
- Solubilidad de las proteínas.
- Las proteínas fibrosas son insolubles en agua
- Las globulares son hidrosolubles porque los radicales de los aminoácidos polares establecen puentes de hidrógeno con las moléculas de agua que quedan por el exterior.
- Desnaturalización y renaturalización de las proteínas.
- En la desnaturalización de una proteína se rompen los enlaces que mantienen la configuración espacial de la proteína, perdiéndose las estructuras secundarias, terciaria (principalmente) y cuaternaria. Los enlaces peptídicos no se ven afectados, pero sí los puentes disulfuro, los puentes de hidrógeno y las interacciones débiles. Como consecuencia de esto, pierde sus propiedades y no pueden realizar su función.
- La desnaturalización puede ser:
- Irreversible. Si la proteína desnaturalizada no puede recuperar su conformación nativa ni su funcionalidad.
- Reversible. Se produce renaturalización, recuperando la proteína su conformación nativa y funcionalidad.
- Especificidad de las proteínas
- La estructura primaria determina la función de una proteína, que a su vez, determina los niveles estructurales superiores. En algunas proteínas, si se sustituye algún aminoácido, su función no varía. Esto ha hecho que por evolución hayan surgido proteínas específicas para cada especie y que las especies alejadas evolutivamente tengan proteínas muy diferentes aunque tengan la misma función.
- Tipos de especificidad:
- Especificidad de función.
- Especificidad de especie.
- Capacidad amortiguadora de las proteínas.
- Las proteínas, como los aminoácidos que las componen, tienen un comportamiento anfótero.
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