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4.4.2. Propiedades de las proteínas

Las propiedades de las proteínas dependen de los aminoácidos que las forman, cuyos radicales libres que sobresalen, reaccionan con otras moléculas.

El centro activo de la proteína está formado por los aminoácidos de una proteína cuyos radicales poseen la capacidad de unirse a otras moléculas y de reaccionar con ellas.

Solubilidad

En general, las proteínas fibrosas son insolubles en agua, mientras que las globulares son hidrosolubles.

Las proteínas globulares tienen una elevada masa molecular, por lo que, al disolverse, dan lugar a dispersiones coloidales. En ellas, muchos de los aminoácidos apolares se sitúan en el interior de la proteína, y polares, los radicales (-R) libres de los aminoácidos polares se enlazan por puentes de hidrógeno con las moléculas de agua que quedan por el exterior. De este modo, la proteína queda recubierta por una capa de moléculas de agua (capa de solvatación) que impide que se pueda unir a otras proteínas.

Si esta capa de solvatación desaparece, se producen interacciones entre distintas partes de la proteína que la harán insoluble y precipitará.

Desnaturalización

La desnaturalización de una proteína se produce cuando se rompen los enlaces que mantienen la configuración espacial de la proteína, perdiéndose las estructuras secundaria, terciaria (principalmente) y cuaternaria. Como consecuencia de esto, pierde sus propiedades y no pueden realizar su función.

Si en una dispersión coloidal de proteínas se producen cambios cambios ambientales desfavorables, como aumento de la temperatura, variaciones de pH, alteraciones en la concentración salina del medio, agitación molecular, etc., los enlaces que mantienen la conformación globular pueden romperse y la proteína adopta la conformación filamentosa. La proteína precipitará, pero también, al alterarse el centro activo, desaparecerán sus propiedades y dejarán de ser funcionales.

La desnaturalización no afecta a los enlaces peptídicos. Algunas veces, se produce la renaturalización, cuando al volver a las condiciones normales, la proteína recupera la conformación primitiva.

La desnaturalización puede ser:

  • Irreversible. Si la proteína desnaturalizada no puede recuperar su conformación nativa ni su funcionalidad.
  • Reversible. Se produce renaturalización, recuperando la proteína su conformación nativa y funcionalidad.

Algunos ejemplos de desnaturalización de la vida cotidiana son cuando se corta la leche por la desnaturalización de la caseína, la precipitación de la clara de huevo al desnaturalizarse la ovoalbúmina por efecto del calor, la “permanente” o fijación de un peinado del cabello por efecto del calor sobre las queratinas del pelo, etcétera.


De Alejandro Porto - Derivada de File:Protein folding.png de Emw, CC BY-SA 3.0, Enlace

Animación: Desnaturalización de una proteína.

Especificidad

La función de una proteína viene determinada por la estructura primaria, que a su vez, determina los niveles estructurales superiores.

En algunas proteínas, algunos aminoácidos pueden ser sustituidos por otros manteniendo ésta su función. Esto ha hecho que, durante el proceso evolutivo, se haya dado lugar a una gran variabilidad de proteínas, lo que permite que cada especie tenga sus proteínas específicas y que, incluso, aparezcan diferencias entre individuos de la misma especie. Las diferencias entre proteínas homólogas, es decir, con la misma función, son grandes entre especies alejadas evolutivamente y escasas entre especies emparentadas.

Se distinguen dos tipos de especificidad:

  • Especificidad de función. Cada proteína está especializada en una determinada función. La secuencia de aminoácidos condiciona la estructura cuaternaria de la proteína, que es la responsable, en última instancia, de su función característica. Una pequeña variación en la secuencia de aminoácidos puede provocar la pérdida de funcionalidad de la proteína.
  • Especificidad de especie. Cada especie tiene proteínas exclusivas, pero las proteínas que desempeñan la misma función en diferentes especies suelen tener una composición y estructura similares. A estas proteínas se llama proteínas homólogas, como la insulina, exclusiva de vertebrados, pero cuya cadena A es idéntica en la especie humana, el cerdo, el perro, el conejo y el cachalote.

Capacidad amortiguadora

Las proteínas, como los aminoácidos que las componen, tienen un comportamiento anfótero. Tienden a amortiguar las variaciones de pH del medio, ya que pueden comportarse como un ácido (liberando protones) o una base (captando protones).

 

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