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4.4.1.3. Estructura terciaria de las proteínas

Estructura terciaria de las proteínas

La estructura terciaria es la disposición que adopta la estructura secundaria en el espacio. Por tanto, la estructura primaria determina cuál es la estructura secundaria y la terciaria.

Esta estructura se mantiene gracias a los enlaces que se producen entre los radicales –R de los diferentes aminoácidos, situados en posiciones muy alejadas de la cadena peptídica.

  • Enlaces por puente de hidrógeno entre grupos polares no iónicos en los que existen cargas parciales en su cadena lateral.
  • Atracciones electrostáticas, enlaces iónicos entre grupos R de aminoácidos ácidos (con carga negativa, -COO-) y aminoácidos básicos (con carga positiva, -NH3+).
  • Atracciones hidrofóbicas y fuerzas de Van der Waals entre radicales alifáticos de las cadenas laterales de aminoácidos apolares.
  • Puentes disulfuro, enlaces covalentes entre dos grupos tiol (-SH), correspondientes a dos cisteínas.

Si se sustituye un aminoácido por otro (estructura primaria), se alterará la estructura tridimensional de la proteína, ya que no se formará alguno de estos enlaces. La disposición espacial de los distintos grupos funcionales determina su interacción con otras moléculas, por lo que esta estructura es la responsable directa de las propiedades biológicas de una proteína.

La estructura terciaria es el mayor nivel estructural que pueden tener las proteínas formadas por una única cadena polipeptídica.

Es frecuente que se repitan combinaciones espaciales de tipo α-hélice o β-lámina, llamadas dominios estructurales, que tienen una geometría muy concreta que les permite desempeñar funciones muy importantes dentro de la proteína, como el centro activo de las enzimas.

En general, existen dos tipos de estructuras terciarias en las proteínas:

  • Globulares: se pliega la estructura secundaria y da lugar a estructuras con forma de esfera. Las proteínas globulares suelen ser solubles en agua y presentan funciones enzimáticas, de transporte u hormonales.

  • Fibrosas o filamentosas: la estructura secundaria no se pliega, por lo que estas estructuras presentan formas alargadas. Las proteínas filamentosas son insolubles en agua y disoluciones salinas y suelen tener función estructural, como la queratina, el colágeno o la elastina.

Preguntas que han salido en exámenes de acceso a la Universidad (Selectividad, EBAU, EvAU)

País Vasco, Julio de 2018, opción B, cuestión 2.

El tejido cerebral de personas con la enfermedad de Alzheimer muestra acumulación de dos tipos de proteínas: unas que se acumulan fuera de las células cerebrales, mientras que otras lo hacen dentro.

a) Indica qué es una proteína y qué tipo de unidades la integran. (0,5 puntos)

b) Indica qué tipo de enlaces forman la estructura de las proteínas. Dibuja este enlace e indica sus características. (0,5 puntos)

c) Indica qué es la estructura terciaria de una proteínas y qué relación tiene con su actividad y función biológica. (1 punto)

Comunidad Valenciana, Julio de 2017, opción B, bloque 1, cuestión 3. Julio de 2019, opción B, bloque 1, cuestión 1

Explica el tipo de interacciones o enlaces que estabilizan la estructura secundaria (1 punto) y terciaria (3 puntos) en proteínas.

Murcia, Septiembre de 2017, opción A, cuestión 1.

Diga qué es la estructura primaria de las proteínas, indique qué tipo de enlace la caracteriza y nombre los grupos químicos que participan en el mismo (0,75 ptos).

Indique qué se entiende por estructura terciaria y cite dos tipos de uniones existentes para dar lugar a esta estructura (0,75 ptos).

Explique qué se entiende por desnaturalización de una proteína (0,5 ptos).

Andalucía, Junio de 2014, opción A, cuestión 1.

Describa la estructura terciaria y cuaternaria de las proteínas indicando tres tipos de enlaces o fuerzas que las estabilizan [2].

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