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4.5.1. Estructura de las enzimas

Estructura de las enzimas

A excepción de las ribozimas, todas las enzimas son proteínas globulares, pudiendo estar formadas únicamente por cadenas polipeptídicas o contener, además, otro grupo no proteico.

Según su estructura, se pueden diferenciar dos tipos de enzimas:

  • Holoproteínas, enzimas formadas solamente por polipéptidos.
  • Holoenzimas, enzimas formadas por la asociación de una parte polipeptídica o apoenzima y de una parte no polipeptídica o cofactor.

Las holoenzimas están formadas por el apoenzima (polipétido) y el cofactor.

Distinguimos en una holoenzima:

  • La apoenzima, parte proteica que se encarga de proporcionar la estructura espacial específica que permite la unión a los sustratos, moléculas sobre las que actúan las enzimas en las reacciones químicas.
  • El cofactor, parte no proteica que forma los componentes enzimáticos que llevan a cabo la reacción. Los cofactores pueden ser:
    • Cofactores inorgánicos, como los iones metálicos (Fe2+, Cu2+, Mn2+, Zn2+,…), que se encuentran en pequeñas cantidades (menos de un 0,1 por 100, por lo que son oligoelementos). Por ejemplo, el Zn en las carboxipeptidasas, el Mg en las quinasas, el K en la piruvatoquinasa, etc.
    • Cofactores orgánicos, como:
      • Coenzimas, moléculas que actúan asociadas débilmente a enzimas, como, por ejemplo, el FAD+, el NAD+, las vitaminas, etc. Así pues, los oligoelementos y las vitaminas resultan imprescindibles para los organismos, ya que son cofactores de diversas enzimas.
      • Los grupos prostéticos, moléculas fuertemente unidas por enlaces covalentes a la cadena polipeptídica, como por ejemplo, el grupo hemo en los citocromos, el grupo hemino en las peroxidasas, etc.

Algunas enzimas necesitan un componente no proteico, el cofactor, para poder realizar su actividad. Si esa enzima no tiene el cofactor no es activa y se denomina apoenzima. Cuando la enzima está unida a su cofactor se llama holoenzima y es activa.

Preguntas que han salido en exámenes de acceso a la Universidad (Selectividad, EBAU, EvAU)

Aragón. Junio de 2018, opción B, cuestión 2.

Enzimas: (2 puntos)

a) ¿Qué es un enzima? ¿Cuáles son las moléculas constituyentes de los enzimas? ¿Qué enlaces los unen? (0,75 puntos)

b) ¿A qué se llama centro activo de un enzima? ¿Se puede unir cualquier molécula a dicho centro? (0,5 puntos)

c) Defina holoenzima, cofactor y coenzima (0,75 puntos)

Aragón. Junio de 2016, opción B, cuestión 1.

Tema de desarrollo corto: metabolismo. (3 puntos)

c) Defina enzima, holoenzima y cofactor. (0,5 puntos)

d) Explicar brevemente el mecanismo de acción enzimática. (0,5 puntos)

e) Características de los enzimas. (0,5 puntos).

Aragón. Septiembre de 2015, opción A, cuestión 2. (2 puntos)

b) Defina los siguientes conceptos: enzima, centro activo, coenzima y holoenzima. (1 punto)

Aragón. Junio de 2014, opción A, cuestión 2.

Explique brevemente los siguientes enunciados: (2 puntos)

a) Holoenzima y apoenzima. (0,5 puntos)

Aragón. Junio de 2012, opción A. cuestión 1.

Tema de desarrollo corto: Enzimas.

c) Naturaleza química: holoenzima, cofactor y coenzima. (0,75 puntos)

Extremadura, Julio de 2019, opción A, cuestión 1

1. Relacionado con las enzimas:

A. Describe los conceptos de enzima y cofactor (1 punto)

B. Nombra y describe brevemente los tipos de inhibición enzimática (1 punto)

Navarra, Julio de 2019, opción A, cuestión 1

a) ¿Qué naturaleza química tienen las enzimas?.

b) ¿Qué función tienen las enzimas en el metabolismo?

c) Explica las bases del mecanismo de acción de estas biomoléculas.

Canarias, Junio de 2021, pregunta 5

5. La ingeniería genética ha sido posible, entre otros avances, gracias al descubrimiento y utilización de enzimas de restricción.

a. ¿Cuál es la principal naturaleza química de un enzima?
b. Para realizar la actividad, algunas enzimas requieren de una coenzima o un cofactor. ¿Cuál es la diferencia entre estos componentes?
c. Desde el punto de vista de la reacción química, ¿cuál es la diferencia entre una enzima y un sustrato?
d. Cita dos factores físico-químico que pueden influir notablemente en la actividad enzimática

Castilla y León, Junio de 2021, pregunta 6

6. En relación con las enzimas:

a) Indique tres características fundamentales de las enzimas. (0,6)
b) Explique cómo afectaría a la velocidad de una reacción catalizada por una enzima si:

i) aumenta la concentración de sustrato, y

ii) aumenta la temperatura. Justifique las respuestas. (0,6)

c) Defina brevemente los conceptos de holoenzima, apoenzima y cofactor. Cite algún ejemplo de cofactor enzimático. (0,8)

Comunidad Valenciana, Junio de 2021, pregunta 2.3

Define y relaciona los conceptos de holoenzima, apoenzima y cofactor (3 puntos).
Cita dos ejemplos de cofactores enzimáticos (1 punto)

Comunidad Valenciana, Julio de 2021, pregunta 1.1.

Define los siguientes conceptos:

a) Enzima; b) Centro activo; c) Coenzima; d) Grupo prostético

Ideas fundamentales sobre la estructura de las enziams

Se distinguen dos tipos de enzimas:

  • Holoproteínas, enzimas formadas únicamente por polipéptidos.
  • Holoenzimas, con dos partes distintas:
    • La apoenzimaparte proteica.
    • El cofactorparte no proteica, que pueden ser:
      • Cofactores inorgánicos.
      • Cofactores orgánicos, como:
        • Coenzimas, moléculas que actúan asociadas débilmente a enzimas.
        • Los grupos prostéticos, moléculas fuertemente unidas por enlaces covalentes a la cadena polipeptídica.
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