Todos los aminoácidos, excepto la glicina, tienen un carbono asimétrico, el carbono α, enlazado a cuatro radicales diferentes: un grupo amino, un grupo carboxilo, un radical R y un hidrógeno. Como consecuencia, los aminoácidos presentan isomería.

Cada aminoácido puede tener dos estereoisómeros:

• Con configuración D si al disponerlo en el espacio, de forma que el grupo carboxilo quede arriba, el grupo -NH₂ queda situado a la derecha.
• Con configuración L, si el grupo -NH₂ se encuentra a la izquierda.

Ambos estereoisómeros son imágenes especulares y no superponibles entre sí, por lo que son enantiómeros.

Todos los aminoácidos proteicos tienen configuración L.

Los aminoácidos presentan actividad óptica por la existencia del carbono asimétrico, siendo capaces de desviar el plano de luz polarizada que atraviesa una disolución de aminoácidos.

Para que un aminoácido tenga actividad óptica, el carbono central (alfa) debe estar unido a 4 grupos distintos. Hay 19 aminoácidos con actividad óptica, todos menos la glicina.

Según hacia dónde desvía el plano de luz polarizada pueden ser:

• Dextrógiro o (+), si el aminoácido desvía el plano de luz polarizada hacia la derecha.
• Levógiro o (-), si lo desvía hacia la izquierda.

La configuración L o D es independiente de la actividad óptica, por lo que un L-aminoácido puede ser levógiro o dextrógiro, igual que otro con configuración D.

Los aminoácidos disueltos en agua presentan un comportamiento anfótero, es decir, pueden ionizarse, comportándose como ácido o como base, dependiendo del pH. Esta característica se debe a la existencia del grupo carboxilo y del grupo amino:

• Cuando el pH es alcalino, se comporta como ácido. Los grupos -COOH liberan protones, quedando como -COO^-.
• Cuando el pH es ácido, se comporta como base, captando protones. Los grupos -NH₂ captan protones, quedando como -NH₃⁺.

Debido a su comportamiento anfótero, los aminoácidos tienden a neutralizar las variaciones de pH del medio, ya que pueden comportarse como un ácido o una base, liberando o retirando protones del medio. Esta propiedad es importante en la homeostasis porque atenúan las variaciones de pH del medio, funcionando como un sistema tampón o amortiguador del pH.  

Si el medio es ácido, el aminoácido se comporta como una base. El grupo -COO^- capta un protón y pierde su carga negativa.

Si el medio es básico, el aminoácido se comporta como un ácido. El grupo como -NH₃⁺ libera un protón y pierde su carga positiva.

Cada aminoácido tiene un pH en el que tiende a adoptar una forma dipolar neutra (o zwitterión), con tantas cargas positivas como negativas, que se denomina punto isoeléctrico.

animaamino.gif (Imagen GIF, 400 × 400 píxeles) - Escalado (0 %). (s. f.). Recuperado a partir de http://recursos.cnice.mec.es/biosfera/alumno/2bachillerato/biomol/imagenes/protido/animaamino.gif