Retroalimentación

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1)

b) La gráfica indica que la enzima tiene un pH óptimo ácido (alrededor de 4), por lo que es probable que actúe en los lisosomas (único lugar de la célula donde el pH es ácido).

2) a) La variable independiente, de este experimento es la acidez (ya que es el factor que se modifica deliberadamente). La variable dependiente, es la actividad enzimática (que se ve afectada debido a las modificaciones de la acidez).

b) Se controlan otros factores para asegurar que los resultados obtenidos dependan únicamente de las modificaciones (acidez) con las que se está experimentando.

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1)

a) El rotura del almidón se produce más rápidamente a 35 y 40 ºC (casos C y D). El resultado negativo aparece después de 10 minutos de la mezcla de las disoluciones de almidón y alfa-amilasa.

b) En las condiciones en que se realiza el experimento, las temperaturas de 35 y 40ºC permiten que una mayor fracción de moléculas de la enzima hayan adquirido su estructura nativa, aquella que conlleva actividad. Si hay un número mayor de moléculas activas será previsible que la reacción química incremente la su velocidad y por lo tanto el almidón desaparezca más rápidamente.

2) En este experimento podemos considerar :

• Variable independiente: la temperatura (factor sobre el que se actúa modificando su valor en los diferentes tratamientos).
• Variable dependiente: velocidad de la reacción (aunque que se aceptará igualmente que el alumnado se refiera al tiempo que tarda en desaparecer el almidón).

No obstante convendrá ir diferenciando las variables del método que se utiliza para medirlas.

Se vigiló que la concentración de almidón y de alfa-amilasa y que el pH fuera el mismo en todas las disoluciones para asegurarnos que los resultados obtenidos dependían únicamente de las variaciones introducidas en la temperatura.

3) El gráfico informa que la máxima actividad se obtiene a un pH de 7.
Esto se debe a que a otros valores de acidez, las enzimas (proteínas) se van desnaturalizando, van perdiendo su estructura tridimensional activa (estructura nativa).

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a) Indique qué tipo de proceso está representado en el esquema señalado con la letra A [0,1].

Se trata de un proceso de inhibición enzimática no competitiva. En este tipo de inhibición, una molécula inhibidora se une a la enzima en un lugar diferente del centro activo, modificando su estructura y reduciendo su actividad.

b) Identifique las moléculas señaladas con los números 1, 2 y 3 [0,3].

• 1 → Enzima

• 2 → Inhibidor no competitivo

• 3 → Sustrato

c) En la gráfica B, indique qué curva (4 o 5) corresponde a una reacción en la que la molécula número 2 está presente [0,2].

La curva 4 representa la reacción en la que está presente la molécula número 2 (inhibidor no competitivo), ya que en este caso se observa una mayor energía de activación, característica de las reacciones en las que la actividad enzimática se encuentra reducida por la acción del inhibidor.

d) ¿Cómo variará la concentración de la molécula 3 al cabo de cierto tiempo si no está presente la molécula 2? [0,2] ¿Y la de la molécula 1? [0,2]

La concentración de la molécula 3 (sustrato) disminuirá, ya que al no haber inhibidor, la enzima podrá actuar con normalidad y transformar el sustrato en producto.

La concentración de la molécula 1 (enzima) no se modificará, ya que las enzimas no se consumen durante la reacción y su concentración se mantiene constante.

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a) ¿Qué mide la Km, cuando nos referimos a la actividad de una enzima? ¿Qué indica si tiene un valor alto o bajo? (0,4 puntos)

La Km o constante de Michaelis-Menten mide la afinidad de una enzima por su sustrato.
Se define como la concentración de sustrato necesaria para alcanzar la mitad de la velocidad máxima (½ Vmax) en una reacción enzimática.

• Si la Km es baja, significa que la enzima tiene alta afinidad por el sustrato, es decir, necesita poca cantidad de sustrato para trabajar eficazmente.

• Si la Km es alta, indica una baja afinidad, y por tanto, se requiere mayor concentración de sustrato para que la enzima actúe de forma eficiente.

b) ¿Qué es la Vmax en la reacción enzimática? (0,3 puntos)

La Vmax es la velocidad máxima a la que una enzima puede catalizar una reacción, es decir, el límite de rapidez cuando todas las moléculas de enzima están ocupadas trabajando con sustrato.

Cuando se alcanza la Vmax:

• Aumentar la concentración de sustrato ya no acelera más la reacción, porque la enzima está saturada.

• Es una forma de medir la capacidad máxima de trabajo de la enzima.

📌 Importante: La Vmax depende de la cantidad de enzima disponible.

c) Explique qué son y cómo afectan a los parámetros anteriores los inhibidores competitivos y no competitivos. (0,8 puntos)

Los inhibidores enzimáticos son moléculas que reducen o bloquean la actividad de una enzima. Existen varios tipos, pero los dos más importantes son:

➤ 1. Inhibidores competitivos:

• Se parecen al sustrato y compiten por el mismo sitio activo de la enzima.

• Efecto sobre Km:

  • Aumenta la Km aparente porque hace falta más sustrato para alcanzar la mitad de la Vmax (la enzima "se distrae").

• Efecto sobre Vmax:

  • No cambia, porque si añadimos suficiente sustrato, el sustrato vence al inhibidor y se alcanza la misma Vmax.

.➤ 2. Inhibidores no competitivos:

• No se unen al sitio activo, sino a otro lugar de la enzima (sitio alostérico), alterando su forma y funcionamiento.

• Efecto sobre Km:

  • No cambia, porque la afinidad de la enzima por el sustrato no varía.

• Efecto sobre Vmax:

  • Disminuye, ya que aunque haya mucho sustrato, parte de las enzimas quedan inactivas por el inhibidor.

✅ Resumen visual sugerido para estudiar:

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a) Razone cuál de las dos enzimas pertenece a un organismo termófilo (0,5 puntos).

La enzima A pertenece a un organismo termófilo, ya que presenta su máxima actividad en torno a los 55 °C, lo que indica que está adaptada a temperaturas elevadas.

Los organismos termófilos son aquellos que viven en ambientes calientes (como aguas termales o géiseres), y sus enzimas son estables y funcionales a altas temperaturas, mientras que las enzimas de organismos mesófilos se desnaturalizan a esos valores.

b) Explique la disminución de la actividad de la enzima B a la izquierda y a la derecha de su temperatura óptima (0,5 puntos).

La actividad de la enzima B disminuye por dos razones:

• A la izquierda (temperaturas bajas):
  A bajas temperaturas, la energía cinética de las moléculas es menor, lo que reduce la frecuencia de colisiones entre el sustrato y la enzima. Por tanto, la velocidad de reacción es baja.

• A la derecha (temperaturas altas):
  A partir de cierto punto (en este caso >45 °C), la enzima comienza a desnaturalizarse: sus enlaces débiles (como puentes de hidrógeno) se rompen, alterando su estructura tridimensional y, en especial, la forma del centro activo, haciendo imposible que el sustrato se una eficazmente.

c) Indique otro factor físico-químico distinto a la temperatura que puede afectar a la actividad de la enzima. Explique cómo lo hace (0,5 puntos).

Otro factor importante es el pH.

Cada enzima tiene un pH óptimo (por ejemplo, la pepsina funciona en pH ácido, la amilasa salival en pH neutro).
Cuando el pH es demasiado ácido o demasiado básico:

• Se pueden alterar las cargas eléctricas de los grupos funcionales de los aminoácidos que forman el centro activo.

• Esto puede modificar su forma o incluso desnaturalizar la enzima, reduciendo o anulando su actividad catalítica.

d) Indique cómo se denomina el lugar específico de la enzima al que se une el sustrato (0,25 puntos).

Ese lugar se denomina centro activo. Es una región de la enzima con una forma y carga específica que permite el acoplamiento del sustrato, formando el complejo enzima-sustrato y facilitando así la reacción.

e) Defina coenzima (0,25 puntos).

Una coenzima es una molécula orgánica no proteica, generalmente derivada de vitaminas, que se asocia transitoriamente a una enzima para ayudarla a catalizar reacciones bioquímicas.

Actúan como transportadores de grupos funcionales (como electrones, grupos metilo, etc.). Ejemplos: el NAD⁺ (transportador de electrones), la coenzima A (transportadora de grupos acilo).

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a) Indicar dos características esenciales de los enzimas.

Los enzimas son biocatalizadores de naturaleza proteica que aceleran las reacciones químicas del metabolismo celular. Sus principales características son:

1. Alta especificidad: cada enzima reconoce y actúa sobre un sustrato concreto, catalizando una única reacción o tipo de reacción. Esta especificidad se debe a la forma tridimensional del centro activo.

2. Disminuyen la energía de activación: permiten que las reacciones ocurran más rápidamente y a temperaturas compatibles con la vida, sin ser consumidos en el proceso.

Además:

• Actúan en muy pequeñas cantidades.

• Su actividad depende del pH, la temperatura y la presencia de cofactores.

b) Definir apoenzima y holoenzima.

• Apoenzima: es la parte proteica inactiva de un enzima. Por sí sola no puede catalizar la reacción si necesita la ayuda de una molécula no proteica adicional.

• Holoenzima: es el enzima completo y activo, formado por la apoenzima unida a su cofactor (que puede ser una coenzima).
  Ejemplo: una deshidrogenasa necesita NAD⁺ como coenzima para funcionar. Sin él, la apoenzima no es funcional.

c) Definir qué es el centro activo de un enzima.m¿Qué tipo de fuerzas o enlaces intervienen en la unión enzima-sustrato?

El centro activo es la región del enzima donde se une específicamente el sustrato, formando el complejo enzima-sustrato (E–S). En este lugar:

• Se orientan correctamente los reactivos.

• Se facilita la reacción química.

• Se libera el producto y el enzima queda libre para repetir el proceso.

Los tipos de fuerzas que intervienen en la unión enzima-sustrato son no covalentes y reversibles:

• Enlaces de hidrógeno

• Interacciones hidrofóbicas

• Fuerzas electrostáticas o iónicas

• Fuerzas de Van der Waals

Estas interacciones aseguran una unión transitoria y específica, que puede romperse tras la formación del producto.

d) De acuerdo con la figura, ¿cuál de los dos enzimas (E1 o E2) presenta mayor afinidad por el sustrato? Razona tu respuesta (0,75 puntos)

La enzima E1 (curva azul) presenta mayor afinidad por el sustrato que la enzima E2 (curva roja).
Esto se deduce porque E1 alcanza la mitad de su velocidad máxima (Vmax/2) con una concentración de sustrato menor que E2.

En términos de cinética enzimática, esto significa que:

• La enzima E1 tiene una constante de Michaelis-Menten (Km) más baja, lo cual indica mayor afinidad por el sustrato.

• La Km representa la concentración de sustrato necesaria para que la enzima alcance la mitad de su velocidad máxima.

Por tanto, una enzima con Km más baja necesita menos sustrato para funcionar eficazmente, lo cual es indicativo de una unión más eficiente y específica al sustrato.

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A) El enzima de la figura actúa sobre su sustrato, un disacárido, rompiendo el enlace O-glucosídico. Si se añade al medio la sustancia A, la actividad del enzima varía, como indica la gráfica. Cuando se elimina la sustancia A, la actividad enzimática se restablece. Indique cómo se denomina este proceso y explique cómo se produce.

Este proceso se denomina inhibición enzimática reversible no competitiva.

En este tipo de inhibición, la sustancia A actúa como un inhibidor no competitivo, uniéndose al enzima en un sitio distinto al centro activo. Al hacerlo, cambia la conformación del enzima, alterando su capacidad de transformar el sustrato, aunque el sustrato siga pudiendo unirse al centro activo. Esto reduce la eficacia catalítica del enzima, disminuyendo la velocidad de reacción.

Al tratarse de una inhibición reversible, cuando se retira el inhibidor (sustancia A) del medio, la conformación del enzima vuelve a su estado original y recupera totalmente su actividad catalítica.

B) Cite algún otro caso en el que se pueda alterar la actividad enzimática. Explique la respuesta.

La actividad de las enzimas también puede alterarse mediante desnaturalización, por ejemplo:

• Elevando excesivamente la temperatura.

• Disminuyendo el pH de forma extrema.

Estos cambios afectan a la conformación tridimensional de la proteína enzimática (su estructura secundaria, terciaria o cuaternaria), provocando que el centro activo pierda su forma específica y, por tanto, no pueda unirse correctamente al sustrato, anulando su actividad.

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a) ¿Qué es una enzima y qué función cumple en las reacciones químicas? Explíquelo brevemente. (0,6 puntos)

Una enzima es una biomolécula de naturaleza proteica cuya función principal es actuar como catalizador biológico. Esto significa que acelera la velocidad de una reacción química que, en condiciones normales, sería muy lenta o no ocurriría de forma eficiente.

Las enzimas no se consumen durante la reacción y actúan disminuyendo la energía de activación, es decir, la cantidad mínima de energía necesaria para que los reactivos se transformen en productos. Esto permite que las reacciones químicas celulares ocurran a temperatura y presión fisiológicas, de forma rápida y controlada.

b) Una de las enzimas secretadas es una peptidasa, que rompe los enlaces entre los monómeros de las proteínas. ¿Cómo se llaman dichos monómeros? ¿Cómo se llaman dichos enlaces? (0,4 puntos)

• Los monómeros de las proteínas se denominan aminoácidos, que son compuestos orgánicos formados por un grupo amino (-NH₂), un grupo carboxilo (-COOH) y una cadena lateral variable (grupo R).

• Los enlaces químicos que unen a los aminoácidos en una cadena polipeptídica se llaman enlaces peptídicos. Se forman por una reacción de condensación entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente, liberando una molécula de agua.

Por tanto, las peptidasas son enzimas que catalizan la hidrólisis de los enlaces peptídicos, rompiendo las proteínas en aminoácidos o fragmentos más pequeños.

c) Razone qué ocurrirá con la actividad de las enzimas secretadas por las larvas en cada una de estas situaciones: (0,6 puntos)

i) Si dejamos una de estas “tiritas” en un frigorífico:

A temperaturas bajas (como las de un frigorífico), la actividad enzimática disminuye significativamente. Esto se debe a que las moléculas tienen menor energía cinética, se mueven más lentamente y las colisiones entre la enzima y su sustrato (por ejemplo, proteínas del tejido necrótico) son menos frecuentes.
Aunque la enzima no se desnaturaliza, su actividad queda reducida de forma reversible: se recuperará si la temperatura vuelve a ser adecuada.

ii) Cuando se aplican a temperatura ambiente:

A temperatura ambiente, que suele ser cercana a la temperatura óptima de funcionamiento de las enzimas humanas y de los insectos (~25-37 °C), la actividad enzimática es máxima.
En estas condiciones, las enzimas secretadas por las larvas actúan con mayor eficiencia, degradando el tejido muerto con rapidez y facilitando la limpieza y cicatrización de la herida.

iii) Si sometemos una de esas tiritas a una temperatura extremadamente elevada:

A temperaturas muy altas (por encima de 60–70 °C), las enzimas pierden su estructura tridimensional específica (estructura terciaria y secundaria) debido a la rotura de enlaces no covalentes, como los puentes de hidrógeno o interacciones hidrofóbicas.
Este proceso se llama desnaturalización y provoca la pérdida irreversible de la función enzimática: la enzima ya no puede unirse al sustrato ni catalizar la reacción. Por tanto, la actividad enzimática se pierde completamente.

d) Algunas bacterias presentes en heridas infectadas producen inhibidores enzimáticos. ¿Cómo afectaría esto a la efectividad de la terapia? (0,4 puntos)

Los inhibidores enzimáticos son sustancias que bloquean la actividad de las enzimas, bien uniéndose al centro activo de la enzima (inhibición competitiva) o a otra parte de la molécula (inhibición no competitiva o alostérica), alterando su función.

Si las bacterias presentes en la herida liberan inhibidores contra las peptidasas secretadas por las larvas, estas enzimas no podrán degradar eficazmente el tejido necrótico, lo que comprometería la efectividad del tratamiento con los apósitos larvarios.
Esto puede resultar en una limpieza más lenta de la herida, una cicatrización dificultada y una mayor probabilidad de infección persistente.