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4.5.4. Regulación de la actividad enzimática

Influencia de la temperatura

Si suministramos energía en forma de calor a una reacción enzimática, al ser captada por las moléculas es transformada en energía cinética. De este modo, aumenta el movimiento de las moléculas y el número de encuentros intermoleculares. Así, el incremento de la temperatura aumenta la velocidad de las reacciones químicas.

Si la temperatura es demasiado alta, la enzima pierde su estructura terciaria, se desnaturaliza y deja de ser funcional. Existe una temperatura óptima para la cual la actividad enzimática es máxima.

Si disminuye la temperatura, también disminuye la actividad, pero la enzima no se destruye, y el proceso es reversible.

Influencia del pH

Todas enzimas presentan un pH óptimo en el que tienen máxima efectividad, aunque pueden funcionar entre dos valores límites de pH. Si el pH está fuera de esos límites, la enzima se desnaturaliza y deja de actuar.

Influencia de la concentración de sustrato

Si aumenta la concentración de sustrato, manteniendo constante la concentración de la enzima, la velocidad de la reacción aumenta. Al haber más moléculas de sustrato, es más probable que se produzca el encuentro entre enzima y sustrato.

Este aumento de la velocidad tiene un límite, ya que si la concentración de sustrato es excesiva, todas enzimas se encontrarán en forma de complejo E-S, estarán saturadas, y la velocidad de la reacción no aumentará.

Si se disminuye la concentración de sustrato, la velocidad de la reacción química disminuirá.

Efecto de los activadores

Hay algunos iones que favorecen la unión entre la enzima y el sustrato. Por ejemplo, la enzima fosforilasa se activa por presencia de iones magnesio Mg2+, formando ATP a partir de ADP y un grupo fosfato (H3PO4).

Efecto de los inhibidores

Los inhibidores son sustancias que disminuyen la actividad y la eficacia de una enzima o bien impiden completamente la actuación de la misma. La inhibición puede ser de dos tipos: irreversible y reversible.

  • La inhibición irreversible o envenenamiento de la enzima tiene lugar cuando el inhibidor se fija permanentemente al centro activo de la enzima alterando su estructura y, por tanto, inutilizándola.
  • La inhibición reversible tiene lugar cuando se impide temporalmente el normal funcionamiento de la enzima, sin inutilizar el centro activo. Existen dos formas: competitiva y no competitiva.
    • La inhibición reversible competitiva se produce cuando el inhibidor es similar al sustrato, por lo que ambos pueden fijarse al centro activo de la enzima.
      • Si se fija el sustrato a la enzima, se forman los productos.
      • Si se fija el inhibidor, la enzima no puede actuar hasta que no se libera de dicho inhibidor.
    • La inhibición reversible no competitiva es debida a un inhibidor que se une al enzima por un sitio diferente al que lo hace el sustrato, alterando su conformación. También puede actuar sobre el complejo enzima-sustrato haciéndolo fijo.

Un caso especial de inhibición es la inhibición acompetitiva, en el que el inhibidor no se une a la enzima libre, sino al complejo enzima-sustrato para impedir la formación del producto.


Preguntas que han salido en exámenes de acceso a la Universidad (Selectividad, EBAU, EvAU)

Andalucía, Junio de 2018, opción A, cuestión 4.

La polifenoloxidasa es una enzima capaz de oxidar los polifenoles en presencia de oxígeno, siendo responsable del pardeamiento (oscurecimiento) que sufren los frutos, como la manzana, a los pocos minutos de haberlos cortado. Este pardeamiento se puede evitar de tres formas:

a) reduciendo el acceso al oxígeno de la enzima;

b) añadiendo compuestos ácidos;

c) calentando en agua hirviendo.

Explique razonadamente por qué no se produce el pardeamiento en estos tres casos [1].

Aragón. Junio de 2013, opción A. Cuestión 2.

Cuando cortamos algunas frutas como la manzana, podemos observar en pocos minutos el  oscurecimiento  de la superficie cortada. Este fenómeno se denomina pardeamiento (oscurecimiento) y desde el punto de vista estético es poco deseable para el consumidor. La responsable de este fenómeno es la polifenoloxidasa, una enzima capaz de oxidar los polifenoles en presencia de oxígeno, dando ese color parduzco típico. Entre los diferentes tratamientos que pueden aplicarse para reducir o evitar el pardeamiento, existe la posibilidad de

a) bajar la temperatura,

b) el tratamiento con ácidos para reducir el pH,

c) el tratamiento de escaldado a vapor.

Explique razonadamente el fundamento de cada uno de estos tres tratamientos. (2 puntos)

País Vasco, Julio de 2017, opción A, cuestión 1.

Recientemente, un equipo de investigadores americanos de la Universidad de Indiana ha descubierto que la cafeína estimula una enzima cerebral que podría proteger contra la demencia.

a) Describe brevemente qué tipo de molécula son los enzimas y qué función realizan en la célula. (0,5 puntos)

b) ¿Qué quiere decir que los enzimas son "muy específicos"? Razona tu respuesta. (0,5 puntos)

c) Indica qué es un inhibidor enzimático y menciona los distintos tipos de inhibidores. Razona tus respuestas. (1 punto)

Andalucía, Junio de 2019, opción B, cuestión 4.

La presencia de la molécula X en una célula hace que la reacción A -> B no se realice. Sin embargo, mediante la adición al medio de altas cantidades del componente A, vuelve a producirse la reacción.

a) ¿Cómo actúa la molécula X? [0,25]

b) ¿Qué tienen en común las moléculas A y X? [0,25]

c) Explique por qué se restablece la reacción [0,5].

Canarias, Julio de 2020, opción B, pregunta 3

La saliva es una secreción exocrina compleja. La cantidad de secreción es de 1 a 1,5 litros/ día para una persona adulta; el pH oscila de 6,2 a 7,4; entre sus componentes esta, la enzima α-amilasa que cataliza la hidrólisis de ciertos polisacáridos.

a.- ¿Qué cantidad de enzima queda después de la reacción de hidrólisis?
b.- ¿Cómo afecta la variación de pH a la enzima α -amilasa?
c.- ¿Cuál es la naturaleza química de la enzima?
d.- ¿Qué es una apoenzima?

Cantabria, Junio de 2021, pregunta 3

3. (1,25 puntos)

Al representar la cinética de una reacción enzimática en presencia de determinado sustrato en diferentes condiciones de pH, manteniendo el resto de las condiciones de ensayo en todas ellas, se obtiene el resultado que aparece representado en la figura 2. Explique este resultado y razone el comportamiento de la enzima en el ensayo teniendo en cuenta criterios estructurales. ¿Cuál considera que sería el pH óptimo de funcionamiento de la enzima para esta reacción?


Galicia, Junio de 2021, pregunta 2

Pregunta 2. LA BASE MOLECULAR Y FISICOQUÍMICA DE LA VIDA.  

Cómo se ve afectada la velocidad de una reacción catalizada por enzimas:

a) la concentración de sustrato

b) si se agrega un inhibidor de la enzima; y

c) si la temperatura aumenta. Justifica las respuestas. 

d) Definir sitio activo y apoenzima.

Cantabria, Julio de 2021, pregunta 3

¿Se podría aumentar la velocidad de un determinado proceso enzimático sin aumentar la cantidad de enzima presente en la reacción? ¿Tiene un límite este comportamiento enzimático? Razone las respuestas. Nota: considerar condiciones de ensayo con Temperatura y pH constantes.

Ideas fundamentales sobre la regulación de la actividad enzimática

La velocidad de las reacciones enzimáticas depende de varios factores:

  • Influencia de la temperatura.

    Al aumentar la temperatura hasta llegar a una temperatura óptima, las moléculas se mueven más rápido y el número de encuentros entre moléculas es mayor, por lo que la velocidad de la reacción aumenta. Si la temperatura sigue aumentando, la formación del complejo enzima-sustrato se hace más difícil y disminuye la velocidad de la reacción, además de que se produce la desnaturalización de la enzima y la pérdida de su funcionalidad, ya que pierde sus estructuras secundariasterciaria (principalmente) y cuaternaria.

    La desnaturalización suele ser irrerversible, y aunque vuelva a disminuir la temperatura, la enzima no recupera su estructura tridimensional nativa. En ocasiones, si ha estado sometida durante poco tiempo a factores desnaturalizantes y a baja intensidad, la desnaturalización puede ser reversible.

  • Influencia del pH.
    • Cada enzima tiene su máxima actividad (velocidad de reacción máxima) a un determinado pH llamado pH óptimo. Fuera de este pH se altera la estructura de la enzima y su capacidad de catalización es menos eficaz.
  • Influencia de la concentración de sustrato.
    • Al aumentar la concentración de sustrato, si la concentración de la enzima no varía, es más probable que se produzcan encuentros entre enzimas y sustratos, por lo que la velocidad de reacción aumenta.
    • Si la concentración de sustrato es excesiva, todas las enzimas estarán saturadas formando el complejo enzima-sustrato y la velocidad de la reacción no aumentará, puesto que no quedarían enzimas libres.
    • Si la concentración de sustrato disminuye, el número de encuentros en enzimas y sustratos será menor y la velocidad de la reacción química disminuirá.
  • Efecto de los activadores.
    • Algunos iones favorecen la unión entre la enzima y el sustrato.
  • Efecto de los inhibidores.
    • Los inhibidores son sustancias que disminuyen la  la eficacia de una enzima. La inhibición puede ser de dos:
      • La inhibición irreversible, cuando el inhibidor se fija permanentemente al centro activo de la enzima alterando su estructura y, por tanto, inutilizándola.
      • La inhibición reversible, cuando se impide temporalmente el normal funcionamiento de la enzima, sin inutilizar el centro activo. Existen dos formas: 
        • La inhibición reversible competitiva se produce cuando el inhibidor es similar al sustrato, por lo que ambos pueden fijarse al centro activo de la enzima.
        • La inhibición reversible no competitiva es debida a un inhibidor que se une al enzima por un sitio diferente al que lo hace el sustrato, alterando su conformación. 
      • Un caso especial de inhibición es la inhibición acompetitiva, en el que el inhibidor no se une a la enzima libre, sino al complejo enzima-sustrato para impedir la formación del producto.
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