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4.5.4. Regulacion de la actividad enzimatica

Regulación de la actividad enzimática

La velocidad de las reacciones enzimáticas depende de una serie de factores, entre los que están los siguientes:

Influencia de la temperatura

Si suministramos energía en forma de calor a una reacción enzimática, al ser captada por las moléculas es transformada en energía cinética. De este modo, aumenta el movimiento de las moléculas y el número de encuentros intermoleculares. Así, el incremento de la temperatura aumenta la velocidad de las reacciones químicas.

La temperatura óptima es aquella en la que una enzima tiene su máxima actividad catalítica (máxima actividad enzimática), es decir, la tasa de reacción (conversión de sustrato en producto) es la más alta posible bajo unas determinadas condiciones.

Al aumentar la temperatura por encima de la óptima, la actividad enzimática generalmente disminuirá hasta que se detenga por completo. Esto ocurre porque el aumento de la temperatura puede provocar la desnaturalización de la enzima, alterando su estructura tridimensional perdiendo su estructura terciaria.

Al disminuir la temperatura por debajo de la óptima, la actividad enzimática generalmente disminuirá. Esto se produce porque al bajar la temperatura disminuye la energía cinética de las moléculas, sustrato y enzima, lo que a su vez reduce la frecuencia y la eficacia de las colisiones entre las moléculas de sustrato y el sitio activo de la enzima. Cuando las temperaturas son muy bajas, la movilidad de la enzima y del sustrato se reduce de forma significativa, lo que conlleva una disminución en la tasa de formación del producto.  En este caso, la enzima no se destruye, y el proceso es reversible.

Influencia del pH

Todas enzimas presentan un pH óptimo en el que tienen máxima efectividad, aunque pueden funcionar entre dos valores límites de pH. Si el pH está fuera de esos límites, la enzima se desnaturaliza y deja de actuar.

Influencia de la concentración de sustrato

Si aumenta la concentración de sustrato, manteniendo constante la concentración de la enzima, la velocidad de la reacción aumenta. Al haber más moléculas de sustrato, es más probable que se produzca el encuentro entre enzima y sustrato.

Este aumento de la velocidad tiene un límite, ya que si la concentración de sustrato es excesiva, todas enzimas se encontrarán en forma de complejo E-S, estarán saturadas, y la velocidad de la reacción no aumentará.

Si se disminuye la concentración de sustrato, la velocidad de la reacción química disminuirá.

Efecto de los activadores

Hay algunos iones que favorecen la unión entre la enzima y el sustrato. Por ejemplo, la enzima fosforilasa se activa por presencia de iones magnesio Mg2+, formando ATP a partir de ADP y un grupo fosfato (H3PO4).

Efecto de los inhibidores

Los inhibidores son sustancias que disminuyen la actividad y la eficacia de una enzima o bien impiden completamente la actuación de la misma. La inhibición puede ser de dos tipos: irreversible y reversible.

  • La inhibición irreversible o envenenamiento de la enzima tiene lugar cuando el inhibidor se fija permanentemente al centro activo de la enzima alterando su estructura y, por tanto, inutilizándola.
  • La inhibición reversible tiene lugar cuando se impide temporalmente el normal funcionamiento de la enzima, sin inutilizar el centro activo. Existen dos formas: competitiva y no competitiva.
    • La inhibición reversible competitiva se produce cuando el inhibidor es similar al sustrato, por lo que ambos pueden fijarse al centro activo de la enzima.
      • Si se fija el sustrato a la enzima, se forman los productos.
      • Si se fija el inhibidor, la enzima no puede actuar hasta que no se libera de dicho inhibidor.
    • La inhibición reversible no competitiva es debida a un inhibidor que se une al enzima por un sitio diferente al que lo hace el sustrato, alterando su conformación. También puede actuar sobre el complejo enzima-sustrato haciéndolo fijo.

Un caso especial de inhibición es la inhibición acompetitiva, en el que el inhibidor no se une a la enzima libre, sino al complejo enzima-sustrato para impedir la formación del producto.


Preguntas que han salido en exámenes de acceso a la Universidad (Selectividad, EBAU, EvAU)

Aragón, Junio de 2024, pregunta 2

Suponga que está estudiando una enzima que convierte el sustrato A en un producto B. Responda las siguientes preguntas: (2 puntos)

a) Explique qué se entiende por temperatura óptima. (0,2 puntos)
b) Si realiza un experimento en el que parte de la temperatura óptima y la aumenta gradualmente hasta los 100 ºC, ¿cómo cree que cambiará la actividad enzimática? Razone el motivo. (0,8 puntos)
c) Si ahora parte de la temperatura óptima y la reduce gradualmente hasta los 0 ºC, ¿cómo cree que cambiará la actividad enzimática? Razone el motivo. (0,8 puntos)
d) Al añadir una sustancia X junto al sustrato A, observa que la velocidad de reacción disminuye de manera significativa. ¿Cómo podría explicarlo? (0,2 puntos)

Castilla La Mancha, Julio de 2023, pregunta 2.3.

La lisozima es una enzima presente en la saliva, la leche materna o la clara de huevo, entre otros. Supone una protección natural frente a las infecciones bacterianas. La lisozima es una hidrolasa: en su centro activo se cataliza la ruptura de los enlaces glucosídicos de la mureína o peptidoglicano y la bacteria muere.

a. ¿Qué es el centro activo? ¿Cuáles son las características del “complejo enzima-sustrato”?
b. Explique por qué la lisozima pierde su actividad cuando se somete a altas temperaturas. Relaciónelo con los conceptos de desnaturalización y estructura terciaria.
c. Una proteína (albúmina) puede unirse a la lisozima en una región distinta a su centro activo, impidiendo su unión con la mureína. ¿Qué tipo de inhibidor es la albúmina? ¿Cómo afectará la presencia de albúmina a la velocidad máxima de esta enzima?

Andalucía, Junio de 2018, opción A, cuestión 4. Andalucía, Junio de 2023, pregunta B1.

La polifenoloxidasa es una enzima capaz de oxidar los polifenoles en presencia de oxígeno, siendo responsable del pardeamiento (oscurecimiento) que sufren los frutos, como la manzana, a los pocos minutos de haberlos cortado. Este pardeamiento se puede evitar de tres formas:

a) reduciendo el acceso al oxígeno de la enzima;

b) añadiendo compuestos ácidos;

c) calentando en agua hirviendo.

Explique razonadamente por qué no se produce el pardeamiento en estos tres casos [1].

Aragón, Junio de 2013, opción A. Cuestión 2.

Cuando cortamos algunas frutas como la manzana, podemos observar en pocos minutos el  oscurecimiento  de la superficie cortada. Este fenómeno se denomina pardeamiento (oscurecimiento) y desde el punto de vista estético es poco deseable para el consumidor. La responsable de este fenómeno es la polifenoloxidasa, una enzima capaz de oxidar los polifenoles en presencia de oxígeno, dando ese color parduzco típico. Entre los diferentes tratamientos que pueden aplicarse para reducir o evitar el pardeamiento, existe la posibilidad de

a) bajar la temperatura,

b) el tratamiento con ácidos para reducir el pH,

c) el tratamiento de escaldado a vapor.

Explique razonadamente el fundamento de cada uno de estos tres tratamientos. (2 puntos)

País Vasco, Julio de 2017, opción A, cuestión 1.

Recientemente, un equipo de investigadores americanos de la Universidad de Indiana ha descubierto que la cafeína estimula una enzima cerebral que podría proteger contra la demencia.

a) Describe brevemente qué tipo de molécula son los enzimas y qué función realizan en la célula. (0,5 puntos)

b) ¿Qué quiere decir que los enzimas son "muy específicos"? Razona tu respuesta. (0,5 puntos)

c) Indica qué es un inhibidor enzimático y menciona los distintos tipos de inhibidores. Razona tus respuestas. (1 punto)

Andalucía, Junio de 2019, opción B, cuestión 4.

La presencia de la molécula X en una célula hace que la reacción A -> B no se realice. Sin embargo, mediante la adición al medio de altas cantidades del componente A, vuelve a producirse la reacción.

a) ¿Cómo actúa la molécula X? [0,25]

b) ¿Qué tienen en común las moléculas A y X? [0,25]

c) Explique por qué se restablece la reacción [0,5].

Canarias, Julio de 2020, opción B, pregunta 3

La saliva es una secreción exocrina compleja. La cantidad de secreción es de 1 a 1,5 litros/ día para una persona adulta; el pH oscila de 6,2 a 7,4; entre sus componentes esta, la enzima α-amilasa que cataliza la hidrólisis de ciertos polisacáridos.

a.- ¿Qué cantidad de enzima queda después de la reacción de hidrólisis?
b.- ¿Cómo afecta la variación de pH a la enzima α -amilasa?
c.- ¿Cuál es la naturaleza química de la enzima?
d.- ¿Qué es una apoenzima?

Cantabria, Junio de 2021, pregunta 3

3. (1,25 puntos)

Al representar la cinética de una reacción enzimática en presencia de determinado sustrato en diferentes condiciones de pH, manteniendo el resto de las condiciones de ensayo en todas ellas, se obtiene el resultado que aparece representado en la figura 2. Explique este resultado y razone el comportamiento de la enzima en el ensayo teniendo en cuenta criterios estructurales. ¿Cuál considera que sería el pH óptimo de funcionamiento de la enzima para esta reacción?


Galicia, Junio de 2021, pregunta 2

Pregunta 2. LA BASE MOLECULAR Y FISICOQUÍMICA DE LA VIDA.  

Cómo se ve afectada la velocidad de una reacción catalizada por enzimas:

a) la concentración de sustrato

b) si se agrega un inhibidor de la enzima; y

c) si la temperatura aumenta. Justifica las respuestas. 

d) Definir sitio activo y apoenzima.

Cantabria, Julio de 2021, pregunta 3

¿Se podría aumentar la velocidad de un determinado proceso enzimático sin aumentar la cantidad de enzima presente en la reacción? ¿Tiene un límite este comportamiento enzimático? Razone las respuestas. Nota: considerar condiciones de ensayo con Temperatura y pH constantes.

Cantabria, Junio de 2022, pregunta 2, Julio de de 2024, pregunta 1.

a) Defina el concepto de “enzima” y comente los siguientes aspectos de los enzimas: tipo de biomoléculas al que pertenecen y función que desempeñan en la célula (poner un ejemplo concreto).

b) Describa el mecanismo de acción enzimática mediante un dibujo, indicando claramente en el mismo el papel que juega cada una de las partes que intervienen en el proceso. Sobre el mismo dibujo explique cómo se produce una inhibición competitiva y razone de qué manera se podría revertir/ impedir esta inhibición.

Castilla y León, Junio de 2022, pregunta 1 c

¿A qué grupo de biomoléculas pertenecen las enzimas? Cuál es su función biológica. Explicar, con la ayuda de un esquema gráfico, la relación de la actividad enzimática con la temperatura. (1,0)

Murcia, Junio de 2022, pregunta 1.2.

En relación con las enzimas:

A) ¿Qué significa que las enzimas son específicas? (0,2 puntos)
B) ¿Qué papel tiene el centro activo en la función de la enzima? (0,4 puntos)
C) Explique cómo afectan la concentración de sustrato, la temperatura y el pH a la actividad enzimática (0,6 puntos)
D) Cite y describa los tipos de inhibidores enzimáticos (0,8 puntos).

Cantabria, Julio de 2022, pregunta 3

¿Cómo se podría aumentar la velocidad de una determinada reacción enzimática sin aumentar la cantidad de enzima presente en la reacción? ¿tiene un límite este comportamiento? Razone las respuestas y represente esta cinética con un gráfico.

Andalucía, Junio de 2022, pregunta B1

Explique razonadamente:

a) cuando a una reacción enzimática se le adiciona un compuesto análogo al sustrato, ¿qué efecto se produciría?

b) ¿se podría conseguir el mismo efecto añadiendo a la misma enzima una molécula no análoga al sustrato?

Galicia, Junio de 2023, pregunta 1

En la gráfica de cinética enzimática que se muestra en la figura 1, se representa la velocidad de reacción de un enzima (eje vertical) con respecto a la concentración de substrato (eje horizontal) en ausencia (A) y en presencia (B) de un inhibidor competitivo.

Galicia, Junio de 2023, pregunta 1
A) Indique a qué hacen referencia las líneas horizontales señaladas por los números 1 y 2.

B) ¿A qué se refieren los números 3 y 4?

C) ¿Qué conclusión puede obtenerse de esta gráfica?

E) ¿Cómo se denomina el proceso que le sucede al enzima al superar los 60ºC? ¿En qué consiste y qué consecuencias tiene?

Andalucía, Junio de 2023, pregunta C1

En relación con la figura adjunta, conteste a las siguientes cuestiones:

Andalucía, Junio de 2023, pregunta C1

a) ¿Qué tipo de reacción está representada con la letra A? [0,2]
b) Indique qué tipo de moléculas están representadas con los números 1, 2, 3, y 4 [0,4].
c) ¿Qué parte de la molécula 1 está representada con el número 5? [0,2]
d) ¿Qué complejos están representados con los números 6 y 7? [0,2]

Asturias, Julio de 2023, pregunta 2.

Los enzimas son moléculas de naturaleza proteica necesarios para las reacciones químicas de los procesos biológicos que actúan sobre un sustrato, que es convertido en el producto.

a. ¿Cómo se define la constante de Michaelis-Menten? (Calificación 0.5 puntos)
b. ¿Qué es la temperatura óptima de un enzima? (Calificación 0.5 puntos)
c. ¿Qué es un inhibidor reversible competitivo y cómo influye en la actividad de una enzima? (Calificación 0.5 puntos)
d. ¿Qué es un holoenzima? (Calificación 0.5 puntos)

Cantabria, Julio de 2023, pregunta 1

Defina inhibición competitiva y no competitiva. Dibuje una enzima llevando a cabo su reacción, y la misma reacción en presencia de un inhibidor competitivo, y de un inhibidor no competitivo (3 imágenes). Señale en la figura 1 cuál de estas tres reacciones corresponde con cada una de las opciones, y razónelo en función de la Vmax y la Km.

Andalucía, Julio de 2023, pregunta B.1.

Las alcachofas y otras verduras sufren un pardeamiento (oscurecimiento) al poco tiempo de ser cortadas. Esto se debe a la acción de enzimas que oxidan determinados compuestos de estos alimentos. Existen tres formas de evitar este pardeamiento:

a) reducir la exposición de estos alimentos al oxígeno [0,4];

b) añadir compuestos ácidos [0,3];

c) calentar las verduras en agua hirviendo [0,3]. Explique razonadamente por qué no se produce el pardeamiento en estos tres casos.

La Rioja, Julio de 2024, pregunta 4

La actividad de algunas enzimas está regulada por moléculas inhibidoras de la misma.

a) Explique el efecto de los inhibidores sobre la actividad enzimática. (0,25 puntos)
b) Explique los tres tipos más características de inhibición que se conocen. (0,25 puntos cada tipo)

Ideas fundamentales sobre la regulación de la actividad enzimática

La velocidad de las reacciones enzimáticas depende de varios factores:

  • Influencia de la temperatura.

    Al aumentar la temperatura hasta llegar a una temperatura óptima, las moléculas se mueven más rápido y el número de encuentros entre moléculas es mayor, por lo que la velocidad de la reacción aumenta. Si la temperatura sigue aumentando, la formación del complejo enzima-sustrato se hace más difícil y disminuye la velocidad de la reacción, además de que se produce la desnaturalización de la enzima y la pérdida de su funcionalidad, ya que pierde sus estructuras secundariasterciaria (principalmente) y cuaternaria.

    La desnaturalización suele ser irrerversible, y aunque vuelva a disminuir la temperatura, la enzima no recupera su estructura tridimensional nativa. En ocasiones, si ha estado sometida durante poco tiempo a factores desnaturalizantes y a baja intensidad, la desnaturalización puede ser reversible.

  • Influencia del pH.
    • Cada enzima tiene su máxima actividad (velocidad de reacción máxima) a un determinado pH llamado pH óptimo. Fuera de este pH se altera la estructura de la enzima y su capacidad de catalización es menos eficaz.
  • Influencia de la concentración de sustrato.
    • Al aumentar la concentración de sustrato, si la concentración de la enzima no varía, es más probable que se produzcan encuentros entre enzimas y sustratos, por lo que la velocidad de reacción aumenta.
    • Si la concentración de sustrato es excesiva, todas las enzimas estarán saturadas formando el complejo enzima-sustrato y la velocidad de la reacción no aumentará, puesto que no quedarían enzimas libres.
    • Si la concentración de sustrato disminuye, el número de encuentros en enzimas y sustratos será menor y la velocidad de la reacción química disminuirá.
  • Efecto de los activadores.
    • Algunos iones favorecen la unión entre la enzima y el sustrato.
  • Efecto de los inhibidores.
    • Los inhibidores son sustancias que disminuyen la  la eficacia de una enzima. La inhibición puede ser de dos:
      • La inhibición irreversible, cuando el inhibidor se fija permanentemente al centro activo de la enzima alterando su estructura y, por tanto, inutilizándola.
      • La inhibición reversible, cuando se impide temporalmente el normal funcionamiento de la enzima, sin inutilizar el centro activo. Existen dos formas: 
        • La inhibición reversible competitiva se produce cuando el inhibidor es similar al sustrato, por lo que ambos pueden fijarse al centro activo de la enzima.
        • La inhibición reversible no competitiva es debida a un inhibidor que se une al enzima por un sitio diferente al que lo hace el sustrato, alterando su conformación. 
      • Un caso especial de inhibición es la inhibición acompetitiva, en el que el inhibidor no se une a la enzima libre, sino al complejo enzima-sustrato para impedir la formación del producto.

Repasando la regulación de la actividad enzimática

Pregunta

¿Qué sucede si la temperatura es demasiado alta en una reacción enzimática?

Respuestas

La enzima se activa.

La enzima pierde su estructura terciaria y se desnaturaliza.

La velocidad de la reacción se reduce.

La enzima se convierte en un inhibidor.

Retroalimentación

Pregunta

¿Cuál es el resultado de disminuir la concentración de sustrato en una reacción enzimática?

Respuestas

Aumenta la velocidad de la reacción.

La enzima se activa.

La velocidad de la reacción disminuye.

La enzima se desnaturaliza.

Retroalimentación

Pregunta

¿Qué tipo de inhibición tiene lugar cuando el inhibidor se fija permanentemente al centro activo de la enzima?

Respuestas

Inhibición competitiva.

Inhibición irreversible.

Inhibición no competitiva.

Inhibición reversible.

Retroalimentación

Pregunta

¿Qué tipo de inhibición tiene lugar cuando el inhibidor se une al enzima por un sitio diferente al que lo hace el sustrato?

Respuestas

Inhibición competitiva.

Inhibición irreversible.

Inhibición no competitiva.

Inhibición reversible.

Retroalimentación

Pregunta

¿Qué efecto tiene un aumento de la temperatura en la actividad enzimática?

Respuestas

Aumenta la actividad hasta cierto punto óptimo.

Disminuye la actividad.

Aumenta la estabilidad de la enzima.

No tiene efecto.

Retroalimentación

Pregunta

¿Qué tipo de inhibición tiene lugar cuando el inhibidor es similar al sustrato y ambos pueden fijarse al centro activo de la enzima?

Respuestas

Inhibición competitiva.

Inhibición irreversible.

Inhibición no competitiva.

Inhibición reversible.

Retroalimentación

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