Retroalimentación

a) Explique brevemente los diferentes niveles de complejidad estructural que se pueden diferenciar en una proteína. ¿A cuál/es de ellos haría referencia el texto? Razone su respuesta (1,25 puntos).
Las proteínas presentan distintos niveles de organización estructural, que reflejan su grado de complejidad:

• Estructura primaria: es la secuencia lineal de aminoácidos unidos mediante enlaces peptídicos. Esta secuencia es única para cada proteína y está determinada genéticamente.

• Estructura secundaria: consiste en la disposición espacial local de segmentos de la cadena polipeptídica, como las hélices alfa y las láminas beta, estabilizadas por enlaces de hidrógeno entre los grupos NH y CO del esqueleto peptídico.

• Estructura terciaria: describe la conformación tridimensional completa que adopta una cadena polipeptídica al plegarse, determinada por interacciones entre las cadenas laterales (R) de los aminoácidos, incluyendo enlaces disulfuro, interacciones hidrofóbicas, fuerzas de Van der Waals y enlaces iónicos. Esta estructura determina en gran medida la función de la proteína.

• Estructura cuaternaria: se refiere a la organización espacial de varias cadenas polipeptídicas (llamadas subunidades) cuando forman parte de una misma proteína funcional. Estas subunidades pueden ser idénticas o diferentes, y su interacción es esencial para el funcionamiento de muchas proteínas complejas.

b) Según esta noticia, la predicción de la estructura tridimensional de las proteínas supone un gran avance para estudios relacionados con la biomedicina. ¿Por qué es importante conocer la estructura de las proteínas? Justifique su respuesta (0,5 puntos).
Conocer la estructura tridimensional de una proteína es fundamental porque la función biológica de una proteína está directamente relacionada con su forma tridimensional. Esta estructura permite que la proteína interaccione con otras moléculas de forma específica, como ocurre en el caso de las enzimas con sus sustratos, los anticuerpos con los antígenos o los receptores con sus ligandos. Por tanto, al predecir con precisión esta estructura, podemos entender cómo funciona una proteína, detectar posibles alteraciones asociadas a enfermedades y diseñar fármacos que modulen su actividad de forma precisa.

c) Una de las aplicaciones que se citan en el texto es el diseño de fármacos que podrían alterar la actividad enzimática de una proteína. ¿Qué zona de una enzima sería interesante analizar para poder diseñar una molécula que alterase su actividad? ¿Por qué? Indique un efecto que podría tener dicho fármaco sobre la reacción enzimática (0,75 puntos).
La zona más relevante de una enzima que debe analizarse para diseñar un fármaco es el sitio activo, que es la región específica donde se une el sustrato y tiene lugar la reacción catalítica. Su forma y propiedades químicas determinan la especificidad de la enzima. También puede analizarse el sitio alostérico, que es una región distinta al sitio activo y que, al unirse a determinadas moléculas, puede modificar la actividad del sitio catalítico.

Un fármaco diseñado para unirse a cualquiera de estas zonas puede modular la actividad de la enzima, ya sea inhibiéndola, lo que ralentiza o bloquea la reacción (como ocurre con muchos antibióticos o antitumorales), o activándola, aumentando su eficiencia. Por ejemplo, un inhibidor competitivo podría ocupar el sitio activo e impedir que el sustrato se una, disminuyendo así la velocidad de la reacción enzimática.

Retroalimentación

a) Identifique las moléculas 1 y 2 que aparecen en la imagen. Sea lo más concreto posible.

• Molécula 1: Es un hidrato de carbono, más concretamente un disacárido. Por su estructura, se puede identificar como la lactosa, formada por la unión de dos monosacáridos.

• Molécula 2: Es un aminoácido, que actúa como monómero o unidad básica de las proteínas.

Recuerda: los disacáridos son glúcidos formados por la unión de dos monosacáridos, mientras que los aminoácidos son las piezas fundamentales con las que se construyen las proteínas.

b) Respecto a la molécula 1, ¿cuáles son sus unidades estructurales? ¿Cómo se llama el enlace que las une?

• Unidades estructurales: La molécula 1 (lactosa) está formada por dos monosacáridos, concretamente glucosa y galactosa.

• Tipo de enlace: Estos monosacáridos están unidos por un enlace O-glucosídico, que se forma mediante una reacción de condensación (eliminación de una molécula de agua).

El enlace glucosídico es característico de los glúcidos y permite unir monosacáridos para formar disacáridos, oligosacáridos o polisacáridos.

c) Respecto a la molécula 2, ¿de qué macromolécula es monómero y qué tipo de enlace une estos monómeros?

• Macromolécula: El aminoácido (molécula 2) es el monómero de las proteínas.

• Tipo de enlace: Los aminoácidos se unen entre sí mediante enlaces peptídicos, que se forman entre el grupo amino (-NH₂) de un aminoácido y el grupo carboxilo (-COOH) de otro, también mediante una reacción de condensación.

El enlace peptídico es fundamental para formar largas cadenas de aminoácidos llamadas polipéptidos, que luego se pliegan para formar proteínas funcionales.

d) Describa los diferentes niveles estructurales de la macromolécula formada por la unión de varios monómeros tipo 2, indicando los enlaces responsables de su estabilización. ¿En qué orgánulo celular se añaden las moléculas 1 a estas macromoléculas?

Las proteínas tienen cuatro niveles de organización estructural, cada uno con sus propios tipos de enlaces estabilizadores:

1. Estructura primaria:

   • Es la secuencia lineal de aminoácidos.

   • Se mantiene gracias a los enlaces peptídicos.

2. Estructura secundaria:

   • Corresponde a patrones regulares de plegamiento local, como hélice α y lámina β.

   • Se estabiliza mediante puentes de hidrógeno entre los grupos -CO y -NH del esqueleto polipeptídico.

3. Estructura terciaria:

   • Es el plegamiento tridimensional completo de una cadena polipeptídica.

   • Se estabiliza por varios tipos de interacciones:

     • Puentes disulfuro (entre cisteínas).

     • Interacciones hidrofóbicas (entre regiones no polares).

     • Puentes de hidrógeno y interacciones iónicas entre cadenas laterales.

4. Estructura cuaternaria:

   • Aparece cuando varias cadenas polipeptídicas se ensamblan para formar una proteína funcional.

   • Se estabiliza por los mismos enlaces que la estructura terciaria.

¿Dónde se añaden las moléculas 1 (glúcidos) a las proteínas?

• Las modificaciones como la glucosilación (adición de carbohidratos a proteínas) se realizan en el aparato de Golgi.

El aparato de Golgi actúa como el "centro de empaquetado" celular: modifica, clasifica y envía proteínas a su destino final, añadiendo grupos como carbohidratos, lípidos o grupos fosfato.