Glosario de términos clave del tema "Proteínas" de Biología de 2º de Bachillerato

• α-hélice: Es un tipo de estructura secundaria de las proteínas que se forma al enrollarse helicoidalmente la cadena peptídica sobre sí misma de forma dextrógira (en el sentido de las agujas del reloj). Se estabiliza por una gran cantidad de enlaces por puentes de hidrógeno entre el grupo -NH de un aminoácido y el -C=O del cuarto aminoácido que le sigue en la espiral. En esta estructura, los oxígenos de los grupos -C=O y los hidrógenos de los grupos -NH se orientan en sentidos opuestos, y los radicales de los aminoácidos se dirigen hacia el exterior.
• Aminoácidos: Son las moléculas pequeñas (monómeros) que constituyen los péptidos y las proteínas. La mayoría son cristalinos, y presentan isomería óptica (excepto la glicina) al poseer un carbono asimétrico unido a cuatro radicales distintos: un grupo carboxilo (-COOH) (ácido), un grupo amino (-NH₂) (básico), un átomo de hidrógeno y un radical (-R) característico que les confiere sus propiedades específicas y sirve como criterio de clasificación. Aunque se conocen unos 200, solo veinte forman parte de las proteínas.
• Aminoácidos esenciales: Son aquellos aminoácidos que los organismos heterótrofos no son capaces de sintetizar por sí mismos y, por lo tanto, deben obtenerse a través de la dieta. En humanos, algunos ejemplos son la valina, leucina, isoleucina, triptófano, fenilalanina, metionina, treonina y lisina.
• Aminoácidos neutros: Son aminoácidos cuya cadena lateral (radical -R) no posee grupos carboxilo ni amino, por lo que a pH neutro su carga eléctrica neta es cero. Se subdividen en:
  • Neutros polares: Su cadena lateral tiene grupos hidrófilos capaces de formar puentes de hidrógeno con moléculas polares, lo que los hace solubles en agua.
  • Neutros apolares: Poseen una larga cadena hidrocarbonada lateral hidrófoba, siendo menos solubles en agua.
• Anticuerpos (Inmunoglobulinas): Son glucoproteínas con forma de "Y" producidas por los linfocitos B (específicamente por las células plasmáticas), cuya función es unirse de forma específica a los antígenos para bloquearlos. Están compuestas por cuatro cadenas polipeptídicas (dos pesadas o H y dos ligeras o L) unidas por puentes disulfuro. Presentan una región constante y una región variable, donde se encuentra el parátopo, el sitio de unión al antígeno.
• Carácter anfótero de las proteínas: Es la capacidad que tienen las proteínas (y los aminoácidos que las componen) de amortiguar las variaciones de pH del medio, ya que pueden comportarse como un ácido (liberando protones) o una base (captando protones).
• Centro activo (de las enzimas): Es la región de la enzima que se une al sustrato y donde se produce la catálisis. Es una parte muy pequeña del volumen total de la enzima, formada por aminoácidos que, aunque estuvieran lejanos en la cadena original, quedan próximos por los repliegues de la cadena polipeptídica. Tiene una estructura tridimensional específica en forma de hueco donde encaja el sustrato, y sus aminoácidos establecen enlaces débiles con él para atraerlo y luego liberarlo una vez transformado en producto. Está compuesto por el centro de fijación y el centro catalítico.
• Cofactor: Es la parte no polipeptídica de una holoenzima, necesaria para que la enzima sea activa. Puede ser inorgánico (metales) u orgánico (coenzimas o grupos prostéticos).
• Colágeno: Una proteína fibrosa o filamentosa con función estructural. Presenta una triple hélice especial, más alargada que la α-hélice, y forma parte de los tendones y tejidos conectivos, siendo particularmente rígida.
• Desnaturalización (de proteínas): Es la pérdida de la estructura tridimensional (secundaria, terciaria y cuaternaria) de una proteína, lo que provoca la pérdida de su función biológica. Esta alteración puede ser causada por cambios en el pH, temperatura, presión, etc., y la mayoría de las veces es irreversible.
• Enlace peptídico: Es el enlace covalente de tipo amida que une el grupo carboxilo (-COOH) de un aminoácido con el grupo amino (-NH₂) de otro aminoácido, liberando una molécula de agua. Es un enlace rígido, con carácter parcial de doble enlace y polar, lo que permite la aparición de puentes de hidrógeno responsables de la estructura secundaria de las proteínas.
• Enzimas: Son proteínas globulares que actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas que tienen lugar en los seres vivos. Su función es disminuir la energía de activación necesaria para que se produzcan estas reacciones, aumentando la velocidad de reacción de forma muy significativa. Presentan una gran especificidad por su sustrato y por el tipo de reacción que catalizan.
• Especificidad (de proteínas): Es una propiedad fundamental de las proteínas que se manifiesta de dos formas:
  • Especificidad de función: Cada proteína está especializada en una función determinada que depende directamente de su secuencia de aminoácidos y de su estructura cuaternaria. Una pequeña variación en la secuencia puede llevar a la pérdida de funcionalidad.
  • Especificidad de especie: Cada especie tiene proteínas exclusivas, aunque las proteínas que realizan la misma función en distintas especies suelen tener una composición y estructura similares (proteínas homólogas).
• Estructura cuaternaria (de proteínas): Es el nivel estructural que aparece cuando una proteína está constituida por varias cadenas polipeptídicas (llamadas protómeros, monómeros o subunidades). Estas subunidades se unen entre sí por enlaces débiles (como enlaces de hidrógeno, fuerzas de Van der Waals) e incluso puentes disulfuro.
• Estructura primaria (de proteínas): Es la secuencia lineal de aminoácidos de la proteína, ordenada desde el primer aminoácido (extremo N-terminal, con el grupo amino libre) hasta el último (extremo C-terminal, con el grupo carboxilo libre). Esta secuencia, determinada por el ADN, es la base que define la función de la proteína y el resto de sus niveles estructurales.
• Estructura secundaria (de proteínas): Es la disposición en el espacio de la secuencia de aminoácidos (estructura primaria). Se debe a la capacidad de rotación de los enlaces del carbono α y a las interacciones entre los radicales de los aminoácidos, lo que permite que el polipéptido adquiera disposiciones espaciales estables. Los tipos más comunes son la α-hélice, la lámina plegada o lámina β y la hélice de colágeno.
• Estructura terciaria (de proteínas): Es la disposición tridimensional que adopta la estructura secundaria en el espacio. Se mantiene gracias a las interacciones entre los radicales (-R) de los diferentes aminoácidos, incluyendo enlaces por puentes de hidrógeno, interacciones iónicas, interacciones hidrofóbicas y puentes disulfuro. Esta estructura es crucial porque determina directamente las propiedades biológicas y la función de la proteína. Es el nivel estructural máximo para proteínas con una sola cadena polipeptídica. Puede ser globular (soluble en agua, con funciones enzimáticas, de transporte) o fibrosa/filamentosa (insoluble en agua, con función estructural).
• Glucoproteínas: Son heteroproteínas cuyo grupo prostético es un glúcido. Se encuentran en la membrana celular (especialmente en el glucocálix) y desempeñan funciones de reconocimiento celular, señalización y como receptores. Ejemplos incluyen las inmunoglobulinas o anticuerpos y algunas hormonas.
• Holoenzimas: Son enzimas que están formadas por la asociación de una parte polipeptídica (apoenzima) y de una parte no polipeptídica (cofactor). Ambas partes son necesarias para que la enzima sea activa.
• Holoproteínas: Son proteínas que están constituidas exclusivamente por aminoácidos. Se clasifican en proteínas fibrosas o filamentosas (insolubles en agua, función estructural, como colágeno, queratina) y proteínas globulares o esferoproteínas (solubles en agua, funciones enzimáticas, de transporte, como albúminas y globulinas).
• Lámina plegada o lámina β: Es una estructura secundaria en la que la cadena polipeptídica se pliega en forma de zigzag. Esta disposición, determinada por los enlaces de hidrógeno entre segmentos alejados de la cadena, da lugar a una estructura más ordenada y compactada que la α-hélice.
• Péptidos: Cadenas cortas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Si el número de aminoácidos es inferior a diez, se denominan oligopéptidos; si es superior a diez, se les llama polipéptidos. Cuando superan los cincuenta aminoácidos o una masa molecular de 5000 u.m.a., se consideran proteínas.
• Proteínas: Son biomoléculas orgánicas más abundantes en los seres vivos, constituyendo el 50% del peso seco. Están formadas por polímeros de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Contienen carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno, y a veces fósforo, azufre o elementos metálicos. Adquieren una compleja estructura tridimensional que determina su función biológica.
• Proteínas fibrosas o filamentosas (escleroproteínas): Tipo de holoproteínas con conformación filamentosa y alargada, insolubles en agua y muy resistentes. Generalmente cumplen funciones estructurales, como el colágeno, la queratina y la elastina.
• Proteínas globulares o esferoproteínas: Tipo de holoproteínas con conformación esférica, que se pliega sobre sí misma. Suelen ser solubles en agua y desempeñan funciones diversas como la enzimática, de transporte u hormonal. Ejemplos son las protaminas, histonas, albúminas y globulinas.
• Queratina: Proteína fibrosa rica en cisteína, con función estructural, presente en formaciones epidérmicas como el cabello, uñas, lana, cuernos y plumas.
• Solubilidad (de proteínas): La solubilidad de una proteína en agua depende de la proporción de aminoácidos polares y apolares en su composición. Las proteínas globulares suelen ser solubles en agua debido a que sus aminoácidos polares se orientan hacia el exterior, interaccionando con el agua, mientras que las fibrosas son insolubles.