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4.4.1.2. Estructura secundaria de las proteínas

Estructura secundaria de las proteínas

La estructura secundaria de una proteína es la disposición en el espacio de la secuencia de aminoácidos o estructura primaria. Se debe a la capacidad de rotación de los enlaces que forman el carbono α, y a los radicales de los aminoácidos, que hacen que el polipéptido adquiera una disposición espacial estable, la estructura secundaria.

La estructura secundaria de la cadena polipeptídica depende de los aminoácidos que la forman.

Es el mayor nivel estructural que alcanzan las proteínas fibrosas.

Se conocen tres tipos de estructura secundaria:

α-hélice

La estructura secundaria en la α-hélice se forma al enrollarse helicoidalmente la cadena peptídica sobre sí misma, de forma dextrógira (en el sentido de las agujas del reloj).

Este tipo de estructura es típico de proteínas que poseen elevado número de aminoácidos con radicales grandes o hidrófilos, ya que las cargas interactúan con las moléculas de agua que la rodean. La estructura se estabiliza, gracias a la gran cantidad de enlaces por puentes de hidrógeno que se establecen entre el -NH de un aminoácido y el –C=O del cuarto aminoácido que le sigue en la espiral. La α-hélice presenta 3,6 aminoácidos por vuelta.

Por esto, en la α-hélice, los oxígenos de todos los grupos –C=O quedan orientados en el mismo sentido, y los hidrógenos de todos los grupos -NH quedan orientados justo en el sentido contrario, mientras que los radicales de los aminoácidos quedan dirigidos hacia el exterior de la α-hélice.

Las cadenas laterales de los aminoácidos no intervienen en los enlaces, por lo que proteínas con estructuras primarias muy diferentes pueden presentar la misma estructura secundaria.

Algunas cadenas laterales de aminoácidos pueden reaccionar con otras con carga del mismo signo, y desestabilizar la estructura, por lo que se puede encontrar en una misma proteína zonas en las que no se aprecie la α-hélice.

Alpha-helix.jpg
By Alejandro Porto - Derivada de File:AlphaHelixProtein.jpg de Maksim e imagen generada de archivo pdb con Jmol (un visor Java de código abierto para estructuras químicas en tres dimensiones. http://www.jmol.org/) ., CC BY-SA 3.0, Link

Conformación β o lámina plegada

Otra forma de disponerse en el espacio la estructura primaria de una proteína es la conformación β o lámina plegada, como la que se da en la β-queratina, presente en uñas, pelos y plumas.

Es una estructura en forma de zig-zag, forzada por la rigidez del enlace peptídico y la apolaridad de los radicales de los aminoácidos que componen la molécula. Varias cadenas se disponen en paralelo, formando una lámina plegada.

Se estabiliza creando puentes de hidrógeno entre los grupos –C=O y –NH de las cadenas paralelas. No existen enlaces de hidrógeno entre los aminoácidos próximos de la cadena polipeptídica.

Figure 03 04 07

By CNX OpenStax [CC BY 4.0], via Wikimedia Commons

Hélice de colágeno

Además de la α-hélice y de la lámina plegada, existen otros tipos de estructuras secundarias, como la triple hélice del colágeno.

Es la estructura secundaria que presenta el colágeno, que forma parte de los tendones y los tejidos conectivos; se trata de una estructura particularmente rígida.

El colágeno posee una disposición en hélice especial, algo más alargada que la α-hélice, debido a la abundancia de glicina, prolina e hidroxiprolina. Estos aminoácidos poseen una estructura que dificulta mucho la formación de enlaces de hidrógeno, por lo que no se forma una α-hélice sino una hélice levógira algo más estirada que la α-hélice, teniendo únicamente tres aminoácidos por vuelta.

El colágeno está formado por la asociación de tres hélices levógiras, que se enrollan entre ellas en sentido dextrógiro, y se unen mediante enlaces de tipo puente de hidrógeno.

By Vossman. Modificado por Alejandro Porto (File:Collagentriplehelix.png) [CC BY-SA 3.0], via Wikimedia Commons

Preguntas que han salido en exámenes de acceso a la Universidad (Selectividad, EBAU, EvAU)

Aragón, Septiembre de 2019, opción A, cuestión 1 (2 puntos).

Algunas de nuestras prendas de vestir tienen un origen vegetal y están hechas de algodón, que contiene celulosa. Otras, como la seda, son de origen animal. La seda está formada por una proteína que forma láminas β con cadenas que repiten una secuencia de glicina-serina-glicina-alanina-glicina-alanina.

a) Indique, concretando lo máximo posible, qué tipo de biomolécula es la celulosa. ¿Qué función tiene en el vegetal de origen? ¿De qué estructura forma parte? (0,5 puntos)

b) ¿Cómo se llama el enlace que se produce entre los monómeros constituyentes de la celulosa? ¿De qué tipo es?

c) ¿Qué es una lámina β?

d) ¿Qué tipo de enlace unirá a glicina con serina? Exprese la formación del enlace de una forma general. Cite dos características de dicho enlace.

Aragón. Junio de 2006, opción A. Cuestión 2.- (2 puntos).

Algunas de nuestras prendas de vestir tienen un origen vegetal y están hechas de algodón, que contiene celulosa. Otras, como la seda, son de origen animal. La seda está formada por una proteína que forma láminas β con cadenas que repiten una secuencia de glicina-serina-glicina-alanina-glicina-alanina.

b) ¿Qué es una lámina β?

c) ¿Qué tipo de enlace unirá a glicina con serina? Exprese la formación del enlace de una forma general.

d) ¿En qué orgánulo de las células del gusano de seda se habrán formado estos enlaces y sintetizado la proteína?

Castilla y León, Julio de 2018, opción A, cuestión 1.

Respecto a las proteínas:

a) Represente el enlace que se establece entre los aminoácidos e indique sus características. (0,4)

b) Explique las características de la estructura secundaria en α-hélice. Indique las diferencias con la conformación β (0,8)

c) ¿Qué es la estructura terciaria y qué tipos de enlaces la estabilizan? (0,8)

Andalucía. Julio de 2019, opción A, cuestión 1.

a) Nombre [0,5] y b) describa [1,5] los dos tipos de estructura secundaria de las proteínas.

Canarias, Julio de 2019, opción A, cuestión 2.

Un equipo internacional coliderado por investigadores del CSIC observan que los defectos de un regulador de la síntesis de proteínas, el CPEB4, provoca que la expresión de la mayoría de estos 200 genes se desregule (Fuente: noticiasdelaciencia.com).

a) ¿En qué consiste la estructura primaria de una proteína?

b) Los constituyentes de las proteínas se dice que son "anfóteros", ¿Qué significa dicho término?

c) ¿Entre qué grupos químicos de las unidades constituyentes de las proteínas tiene lugar el enlace peptídico?

d) Cita los posibles tipos de estructuras secundarias encontradas en las proteínas.

Ideas fundamentales sobre la estructura secundaria de las proteínas

  • La estructura secundaria  de una proteína es la disposición en el espacio de la cadena peptídica.
    • α hélice: la cadena de aminoácidos se enrolla con un giro dextrógiro. Se forman enlaces de hidrógeno entre el O del –C=O de un aminoácido y el H del NH del cuarto aminoácido que le sigue. La α-hélice presenta 3,6 aminoácidos por vuelta.

En el caso de la hélice de colágeno se enrolla en forma levógira y hay tres aminoácidos por vuelta.

    • Conformación β: No se forma una hélice, sino que la cadena peptídica adopta forma de zigzag por la rigidez del enlace peptídico, sin la presencia de enlaces de hidrógeno entre aminoácidos de la misma cadena. Si varias cadenas se disponen en paralelo, pueden aparecer enlaces de hidrógeno entre aminoácidos formándose una lámina plegada.
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